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反应时间对转谷氨酰胺酶催化混合蛋白相互作用的影响

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本文通过电泳、差示扫描量热分析和流变学特性分析研究了在4℃下转谷氨酰胺酶(TG)催化不同离子强度的肌原纤维蛋白(MPI)和大豆分离蛋白(SPI)混合蛋白相互作用的特性。在4℃用TG处理SPI不同时间，到240min时，SPI的部分亚基(A3、α)聚合成了一些300KD的大分子聚合物。经TG处理的MPI／SPI混合蛋白，TG处理使肌球蛋白重链和肌动蛋白变为低分子多肽，KCL的添加会逐渐减弱蛋白的变化：MHC上方的大量多聚肽变得不明显，主要的肌肉蛋白条带下方的非多聚肽变得不显著。并随着离子强度增大到0．6多肽逐渐消失，MPI与SPI交联产生一条低密度电泳带(大豆蛋白中除了基本亚基外的7S和11S两亚基)。TG处理会明显增加MPI／SPI混合蛋白的热变性温度(P<0．05)，并且聚合时间越长，吸热峰的峰温(Tα)越向更高的温度移动。另外TG处理也会显著增加混合蛋白的粘弹性(P<0．05)。但是对于经TG处理的MPI／SPI混合蛋白是否会产生粘弹性凝胶，预温处理是没有必要的。

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来源
《第五届中国肉类科技大会》|2005年|188-196|共9页
会议地点北京
作者
祖海珍; 徐幸莲; 周光宏;
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作者单位

中国畜产品加工研究会;

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会议组织
正文语种
原文格式 PDF
中图分类食品化学;
关键词
转谷氨酰胺酶; 肌原纤维蛋白; 大豆分离蛋白; 催化过程;

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