噬菌体Bp7尾丝蛋白gp37的表达及活性测定

摘要

噬菌体作为一种细菌病毒,能够特异性侵染并裂解细菌.近年来,随着抗生素的广泛使用,细菌的耐药性日益严重,噬菌体作为抗菌制剂用于耐药菌的防治研究引起高度重视.T4类噬菌体属于有尾噬菌体,通过其长尾丝末端的蛋白gp37或gp38识别宿主表面的特异性受体,并与之可逆性结合,进而启动噬菌体侵染宿主菌的过程.尾丝蛋白识别受体的特异性决定了噬菌体的宿主谱.在前期研究工作中,从鸡场粪便中分离到一株噬菌体Bp7,具有宽宿主谱的特性,经鉴定为T4类噬菌体.本试验检测噬菌体Bp7尾丝蛋白gp37与宿主菌E.coli K12的结合能力,确定尾丝蛋白gp37在噬菌体Bp7识别宿主菌过程中的作用.本试验构建了重组质粒pET-28a-EGFP-gp37,实现了绿色荧光蛋白EGFP与尾丝蛋白gp37的融合表达,获得71ku的可溶性蛋白EGFP-gp37。融合蛋白EGFP-gp37与E.coli K12相互作用结果表明尾丝蛋白gp37参与宿主菌的吸附过程。

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