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Towards Standards for Light Scattering Studies of Proteins Stability and Nanoparticle-Protein Interactions

机译：迈向蛋白质稳定性和纳米粒子-蛋白质相互作用的光散射研究标准

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Protein-nanoparticle suspensions are nowadays widely studied for the development of medical and environmental biosensors. The complexity of interactions between nanoparticles and biological fluids, together with the increasing use of dynamic light scattering (DLS) for their characterization, support the need to develop common standards for DLS measurements and analysis, in order to enable a reliable comparison of measurement results. In this study, we use 3D cross-correlation Dynamic Light Scattering (3Dcc-DLS) for the characterization of gold nanoparticles (Au NP), with spherical and rod shape, stabilized with sodium citrate, and their interaction with bovine serum albumin (BSA). We show that for Au nanorods it is possible to distinguish the rotational and translational motion. Moreover, we monitor the interaction of Au NPs and BSA over time, in order to analyse the first step of protein corona formation. Our results show that Au nanorods interact more than Au nanospheres with BSA. From the evolution of the rotational and translational peaks we conclude that the proteins tend to bind on the long cylindrical side of the nanorods.
机译：如今，蛋白质-纳米颗粒悬浮液已被广泛研究用于医学和环境生物传感器的开发。纳米颗粒与生物流体之间相互作用的复杂性，以及越来越多地使用动态光散射（DLS）进行表征，支持需要开发用于DLS测量和分析的通用标准，以便能够可靠地比较测量结果。在这项研究中，我们使用3D互相关动态光散射（3Dcc-DLS）表征球形和棒状，用柠檬酸钠稳定的金纳米颗粒（Au NP），以及它们与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用。我们表明，对于金纳米棒，可以区分旋转运动和平移运动。此外，我们监测金纳米颗粒和牛血清白蛋白随着时间的相互作用，以分析蛋白质电晕形成的第一步。我们的结果表明，金纳米棒比金纳米球与BSA的相互作用更多。从旋转和平移峰的演变，我们得出结论，蛋白质倾向于结合在纳米棒的长圆柱侧。

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