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Physico-chemical Features for Recognition of Antimicrobial Peptides

机译：抗菌肽鉴定的物理化学特征

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Concerns over antibacterial resistance have antimicrobial peptides (AMPs) garnering attention as potential targets for new antibacterial drugs [1]. Wet-lab development of AMP-based drugs hinge on understanding the relationship between AMP sequence and activity [1]. In support of such efforts, we devise a method to highlight position-based physico-chemical features related to activity. We do so in a focused analysis of the mature peptide fragments of cathelicidins; a populous sequence-diverse family of well-studied α-helical AMPs [1]. We employ features based on the AAIndex [2], an extensive collection of documented physico-chemical amino acid properties, and Support Vector Machine (SVM) to recognize cathelicidins from a set of carefully designed decoy sequences. Our results demonstrate that these features are very useful in elucidating specific residue positions and properties related to AMP activity.
机译：对抗菌抗性的担忧具有抗微生物肽（AMPS）作为新的抗菌药物的潜在靶标的潜在靶标[1]。基于AMP的药物的湿式实验室开发铰链理解AMP序列和活动之间的关系[1]。为了支持这种努力，我们设计了一种突出与活动相关的基于位置的物理化学特征的方法。我们这样做是在一定的重点分析中的成熟肽片段的水仙花蛋白;一个人口般的序列多样化的α - 螺旋放大器[1]。我们使用基于AaIndex [2]的特征，广泛地收集记录的物理化学氨基酸特性，并支持载体机（SVM），以识别来自一组精心设计的诱饵序列的水海藻。我们的结果表明，这些特征对于阐明与AMP活性有关的特定残留位置和性质非常有用。

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