表达幽门螺杆菌HspA-UreB融合蛋白的重组疫苗候选株构建及其免疫学活性研究

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该研究选择Hp的两个保守性基因hspA基因和ureB基因,用PCR的方法获得这两个基因,并通过设计的合适的酶切位点,将它们以hspA-ureB的顺序插入原核表达载体中,构建表达Hp HspA-UreB融合蛋白的疫苗候选株,使之高效表达融合蛋白.通过免疫动物和Western blot方法研究HspA-UreB融合蛋白的免疫学活性,并通过亲和层析的方法纯化融合蛋白,为Hp联合抗原基因工程疫苗的研究奠定基础.结论:1.成功构建了Hp hspA基因和ureB基因的重组克隆质粒,经序列分析证实两者均为保守性基因,可以做为Hp基因工程疫苗分抗原的候选基因.2.温控表达系统DH5α(pBV-HU27)和原核表达系统TB1(pMHU27)表达的Hp HspA-UreB融合蛋白纯化效果均不理想,因此,选择BL21(pET-HU27)作为HspA-UreB融合蛋白的表达系统.3.hspA和ureB两个基因的融合表达不影响蛋白质二级结构和空间构象,Hp HspA-UreB融合蛋白具有较强的免疫学活性,为该融合蛋白的免疫保护性研究和免疫机制的探索研究提供了实验基础.4.镍离子柱亲和层析是一种高效快捷的纯化HspA-UreB融合蛋白的方法,为Hp基因工程疫苗的深入研究及诊断抗原的研制打下了基础.

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作者
代丽萍;
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作者单位

郑州大学;

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授予单位郑州大学;
学科内科学(消化系病学)
授予学位博士
导师姓名段广才;
年度 2003
页码
总页数
原文格式 PDF
正文语种中文
中图分类消化道传染病预防;
关键词
幽门螺杆菌; 重组疫苗; 免疫学活性; hspA基因; ureB基因; HspA-UreB融合蛋白;

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