RACE技术克隆大菱鲆蛋白磷酸酶1催化亚基基因和金属蛋白酶基因及其序列分析

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在真核细胞内，几乎所有的信号转导过程都是通过由蛋白激酶和蛋白磷酸酶催化的磷酸化和去磷酸化作用来调节的。蛋白磷酸酶1(PPl)属于蛋白丝氨酸/苏氨酸磷酸酶型，是PPP基因家族中第一个被分离出来的蛋白磷酸酶。本文采用RACE技术首次从大菱鲆的皮肤组织中克隆得到蛋白磷酸酶1催化亚基(β型)的全长cDNA序列，命名为SmPPlcb。序列分析表明，SmPPlcb基因由39 bp的5'UTR，984 bp的开放阅读框和462 bp的3'UTR组成。开放阅读框编码的蛋白质由327个氨基酸组成，分子量为37,193 Da，等电点为5.8，该蛋白质具有一个酸性的肽链N端，Met-Ala-Glu-G1y-Glu-Leu-Asp-Val-Asp，这是PPl催化亚基所共有的特征，在PP2B催化亚基中则不存在这样的特征。与其他脊椎动物和无脊椎动物的PPlcb基因相比，大菱鲆SmPPlcb基因在核苷酸水平和氨基酸水平上都十分保守；其起始密码子周边序列基本符合kozak规律，这说明其在大菱鲆中也有较高的翻译起始效率，但SmPPlcb基因的起始密码子周边序列与哺乳动物的明显不同；不同种动物的PPlcb基因3’UTR高度不保守。SmPPlcb基因全长的克隆和测序为将来研究蛋白磷酸酶1在大菱鲆中的生物学功能奠定了基础。金属蛋白酶(Metalloproteinase)是一类活性中心依赖于金属离子的蛋白酶。金属蛋白酶分布广泛，性质特异，具有重要的经济和应用价值。我们通过5'RACE反应克隆到一个编码金属蛋白酶的cDNA片段，含有一个长度为51 bP的5'UTR，777 bp的开放阅读框和182 bp的3'UTR，命名为SmMP。其开放阅读框编码的蛋白质由258个氨基酸组成，分子量为29,268 Da,等电点为10.1,肽链第158位氨基酸处存在着一个保守结构域“HELGHALGLDHE”，符合“HEXXH”序列，为金属蛋白酶所特有。序列的同源性分析表明，SmMP基因所编码的蛋白质大小与五类金属蛋白酶中的虾红素相近，而且存在多个虾红素金属蛋白酶家族的保守位点，因此，推测所克隆的大菱鲆SmMP基因可能是一种新型的虾红素金属蛋白酶。SmMP基因的克隆和测序为将来研究其在大菱鲆中的生物学功能奠定了基础。

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作者
亓飞;
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作者单位

中国海洋大学;

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授予单位中国海洋大学;
学科细胞生物学
授予学位硕士
导师姓名郭华荣;
年度 2006
页码
总页数
原文格式 PDF
正文语种中文
中图分类基因工程（遗传工程）;鲻形目;
关键词
大菱鲆; 蛋白磷酸酶1; 金属蛋白酶; RACE技术; 催化亚基基因;

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