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大黄素铜锌配合物与牛血清白蛋白的相互作用研究

         
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摘要

采用荧光猝灭光谱、同步荧光和紫外光谱研究并比较大黄素及其铜、锌配合物与牛血清白蛋白(BSA)之间的相互作用.大黄素及其配合物均能显著猝灭BSA的内源荧光并以静态猝灭为主.在293K和300K时,大黄素及其铜、锌配合物与BSA结合常数分别为(L·mol-1):4.57×104,1.76×104、1.28×105和2.72×104,0.980×104,2.34×104;根据热力学参数判断大黄素铜、锌配合物与BSA之间的作用力主要为范德华力和氢键;依据F?rster非辐射能量转移理论,计算出大黄素及其铜、锌配合物在蛋白质中的结合位置与色氨酸残基间的距离分别为为2.24、2.37和2.82 nm.结果还表明金属离子如铜、锌离子的存在会显著影响大黄酸与BSA的结合,同步荧光光谱研究表明大黄素铜、锌配合物都未能够使BSA构象发生变化.大黄素形成配合物后与BSA的结合发生较大变化,会对大黄素及金属离子的储运产生影响.%Fluorescence spectroscopy,synchro-fluorescence spectra and absorption spectra were utilized to study and compare the in-teraction between bovine serum albumin(BSA)and emodin(EM)or its copper and zinc complexes. Emodin and its complexes could significantly quench the endogenous fluorescence of BSA mainly by a static mode. The binding constants Kb of EM,EM-Cu,and EM-Zn with BSA are(L·mol-1)4. 57×104,1. 76×104,1. 28×105at 293K and 2. 72×104,0. 980×104,2. 34×104 at 300K,respectively. Judged from the thermodynamics parameter,we can learn that the major forces between emodin or its complexes and the BSA are vander walls force and hydrogen bond. Based on F?rster non-radiation energy transfer mechanism,the binding site were found to be 2. 24,2. 37. and 2. 82 nm away from tryptophan residue in BSA for EM,EM-Cu and EM-Zn,respectively. The results also show that the binding constant of EM with BSA can be significantly affected by co-existence of Cu2+,Zn2+. The binding ability of EM with BSA cannot significantly change after forming metal complexes and then affect the Storage and transportation of EM and metal ions.

著录项

  • 来源
    《化学研究与应用》 |2017年第9期|1289-1294|共6页
  • 作者

    周能; 周振; 程海燕;

  • 作者单位

    广西农产资源化学与深度利用重点实验室培育基地,广西高校桂东南特色农产资源高效利用重点实验室,广西农产品深加工与安全技术创新团队,玉林师范学院化学与食品科学学院,广西 玉林537000;

    广西农产资源化学与深度利用重点实验室培育基地,广西高校桂东南特色农产资源高效利用重点实验室,广西农产品深加工与安全技术创新团队,玉林师范学院化学与食品科学学院,广西 玉林537000;

    广西农产资源化学与深度利用重点实验室培育基地,广西高校桂东南特色农产资源高效利用重点实验室,广西农产品深加工与安全技术创新团队,玉林师范学院化学与食品科学学院,广西 玉林537000;

  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 chi
  • 中图分类 蛋白质;
  • 关键词

    大黄素; 铜; 锌; 配合物; 牛血清白蛋白;

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