蛋白质二硫键异构酶与α-突触核蛋白的相互作用及对其聚集的影响

裴云山; 张偲; 刘晓黎; 成凯; 张则婷; 李从刚

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蛋白质二硫键异构酶与α-突触核蛋白的相互作用及对其聚集的影响

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α-突触核蛋白(α-synuclein,αsyn)的错误折叠和聚集是帕金森症的疾病特征.分子伴侣蛋白质二硫键异构酶(PDI)可在体外结合αsyn的N端并抑制其聚集,但PDI的识别机制至今仍不明确.我们通过液体核磁共振(NMR)实验,发现人源PDI b'xa'可结合αsyn的N端区域.此外,硫黄素T(ThT)荧光实验结果表明PDI b'xa'会显著抑制αsyn的聚集.我们进一步利用NMR滴定实验确定了PDI主要通过b'结构域的疏水空腔结合αsyn.最后,我们以此构建了PDI结合αsyn的对接模型,并提出了PDI抑制αsyn聚集的作用机理.这一工作为理解PDI抑制αsyn聚集提供了实验依据.

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来源
《波谱学杂志》 |2022年第4期|381-392|共12页
作者
裴云山; 张偲; 刘晓黎; 成凯; 张则婷; 李从刚;
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作者单位

中国科学院生物磁共振分析重点实验室(中国科学院精密测量科学与技术创新研究院);

中国科学院大学;

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正文语种 chi
中图分类磁性弛豫及共振现象;
关键词
核磁共振(NMR); α-突触核蛋白(αsyn); 蛋白质二硫键异构酶; 相互作用; 纤维化;

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