鼠伤寒沙门菌小分子热休克蛋白AgsA的N与C末端在溶液中暴露比较

石小东; 胡蕊; 胡秋梅; 孙晓玉; 林晓天

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鼠伤寒沙门菌小分子热休克蛋白AgsA的N与C末端在溶液中暴露比较

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目的探讨鼠伤寒沙门菌小分子热休克蛋白AgsA的N末端在其寡聚体中所处的位置,为临床治疗提供参考依据。方法通过分别在小分子热休克蛋白AgsA的N、C末端添加多聚组氨酸标签(His-tag),检测二者与镍螯合琼脂糖凝胶(Ni-NTA Agarose)的结合能力,比较目标蛋白的N、C末端在溶液中的暴露情况。结果 Histag的添加既不影响AgsA蛋白的寡聚状态,也不影响其类分子伴侣活性;通过比较分别在N、C末端添加Histag的AgsA蛋白与Ni-NTA Agarose的结合能力,发现AgsA蛋白的C末端在溶液中的暴露情况远大于其N末端。结论 AgsA-N-His6与Ni-NTA Agarose的结合能力远远小于AgsA-C-His6,暗示了AgsA蛋白的N末端被包裹在其寡聚体内部。

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来源
《中华医院感染学杂志》 |2016年第6期|1244-1246|共4页
作者
石小东; 胡蕊; 胡秋梅; 孙晓玉; 林晓天;
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作者单位

徐州医学院麻醉学重点实验室;

江苏徐州221004;

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正文语种 chi
中图分类 R378.23;
关键词
小分子热休克蛋白AgsA; 类分子伴侣活性; 寡聚体;

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