大鼠、小鼠胰蛋白酶的分离纯化及动力学性质

余瑞元; 倪逸声; 王林; 杨广微

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大鼠、小鼠胰蛋白酶的分离纯化及动力学性质

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采用STI-Sepharose 4B亲和层析的方法,从鼠新鲜胰脏中分离得到纯的胰蛋白酶。大鼠胰蛋白酶的比活为24 615BAEEU/mg蛋白,总活性回收率47％,小鼠胰蛋白酶的比活为32 768BAEEU/mg蛋白,总活性回收率55％。经SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳鉴定,大鼠、小鼠胰蛋白酶均呈现单一蛋白带,两者的分子量都是24kD。用等电聚焦电泳测定,二者的等电点均为p19.5以上。对它们的动力学性质作了研究,大鼠胰蛋白酶的Km值为2.33×10-4mol/L,K,值为0.92×10-5mol/L,小鼠胰蛋白酶的Km值为5.60×10-4mol/L,K:值为1.27×10-5mol/L。

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来源
《中国生物化学与分子生物学报》 |1993年第6期|659-663|共5页
作者
余瑞元; 倪逸声; 王林; 杨广微;
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作者单位

北京大学生物学系;

北京大学生物学系;

北京大学化学系;

北京大学生物学系北京 100071;

北京 100071;

实验技术专业91届毕业生;

北京 100871;

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正文语种 chi
中图分类
关键词
大鼠; 小鼠; 胰蛋白酶; 动力学常数;

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