五步蛇蛇毒磷脂酶A2的纯化及部分性质

范礼斌; 冉永禄

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五步蛇蛇毒磷脂酶A2的纯化及部分性质

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经Sephadex G-75和QAE-Sephadex A-50离子交换层析等方法,从湖南产五步蛇（Agkistrodon acutus）蛇毒中纯化一种均一的酸性磷脂酶A2。SDS-PAGE测得分子量为15.8kD,按氨基酸残基计算其分子量为14.352kD,IEF-PAGE测得等电点为5.32。氨基酸组份分析表明磷脂酶A2分子由128个氨基酸残基组成,富含Asp和Glu,不含中性糖。PLA2酶活性的最适温度为45℃,最适pH为8.5左右,没有抗胰蛋白酶的活性,具一定的热稳定性。K+、Ca++和Na+离子激活,而Cd++、Sn++、Cu++、Li+、Hg（++）、Zn++、Fe++和Co++离子可抑制或完全丧失酶活力。手工微量顺序分析测得PLA2分子N-末端氨基酸为Leu。此酶对小白鼠的LD50至少大于10mg/kg（ip）。

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来源
《中国生物化学与分子生物学报》 |1992年第6期|741-747|共7页
作者
范礼斌; 冉永禄;
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作者单位

中国科学院昆明动物研究所;

中国科学院昆明动物研究所昆明 650107 安徽医科大学生物教研室;

昆明 650107;

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正文语种 chi
中图分类
关键词
五步蛇; 磷脂酶A; 2; 纯化; 性质;

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