小鼠TAp63γ及两种突变体的原核表达、纯化和DNA结合活性

严君喜; 黄新河; 杜林方; Zhi-Xiong Jim Xiao

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小鼠TAp63γ及两种突变体的原核表达、纯化和DNA结合活性

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采用PCR扩增法得到小鼠TAp63γ野生型及两种缺失突变体的cDNA,3种cDNA与表达载体pGEX-2TK重组构建成GST融合表达质粒并转化感受态E.coli BL21(DE3),经IPTG诱导了小鼠TAp63γ野生型及两种缺失突变体的可溶性表达。诱导表达的菌液经离心收集菌体、超声破碎及Triton X-100增溶后获得可溶性表达蛋白粗提液。利用Glutathione Sepharose 4 Fast Flow亲合层析纯化出电泳均一的3种GST融合蛋白。凝胶滞留分析证实仅野生型小鼠TAp63γ蛋白能特异结合p53靶序列,经序列比对及同源建模分析,表明小鼠TAp63γDBD结合区的完整性、关键氨基酸的保守性及三维结构的相似性可能是其DNA结合活性所必需的。

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来源
《中国生物工程杂志》 |2008年第9期|39-45|共7页
作者
严君喜; 黄新河; 杜林方; Zhi-Xiong Jim Xiao;
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作者单位

四川大学生命科学学院生物资源与生态环境教育部重点实验室;

成都610064;

四川大学纳米生物医学技术与膜生物学研究所;

成都610041;

School of Medicine;

Boston University;

Boston MA02118;

USA;

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原文格式 PDF
正文语种 chi
中图分类分子生物学;
关键词
融合蛋白; 缺失突变; 原核表达; 凝胶滞留; 序列比对; 同源建模;

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