一种具有胰蛋白酶抑制活性的半夏蛋白的纯化与N端氨基酸序列分析

王厚伟

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一种具有胰蛋白酶抑制活性的半夏蛋白的纯化与N端氨基酸序列分析

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目的分离纯化具有胰蛋白酶抑制活性的半夏蛋白,分析其对胰蛋白酶的抑制活性、抑制机制与N端氨基酸序列。方法采用以胰蛋白酶为配体的亲和色谱和Sephadex G-50凝胶过滤法,从半夏蛋白粗提液的40%(NH_4)_2SO_4沉淀中分离纯化活性半夏蛋白;采用12%SDS-PAGE鉴定其纯度,并估算其相对分子质量;采用Ed-man降解法分析其N-端氨基酸序列。结果纯化的活性半夏蛋白经SDS-PAGE检测呈现单一条带,相对分子质量为1.4×10～4;比活力为1059.012U/mg,活力回收率为24.40%;对胰蛋白酶的质量抑制比为1:4.72,抑制常数(Ki)为7.17×10～(-6)mol/L;其N端前6个氨基酸残基顺序为DPVVDG。结论该活性半夏蛋白是一种丝氨酸蛋白酶抑制刺,为胰蛋白酶的竞争性抑制剂。

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来源
《中草药》 |2008年第9期|1320-1323|共4页
作者
王厚伟;
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作者单位

山东中医药大学药学院;

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正文语种 chi
中图分类 R286.1;
关键词
半夏蛋白; 胰蛋白酶抑制剂; 分离纯化; N端氨基酸序列;

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