黄粉虫凝乳蛋白酶的分离纯化及结构预测

杨祥; 乔海军; 杨晓丽; 文鹏程; 汪月; 张卫兵; 张忠明

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黄粉虫凝乳蛋白酶的分离纯化及结构预测

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黄粉虫资源丰富、蛋白含量高,具有很高的开发价值,然而关于黄粉虫凝乳蛋白酶鲜有报道。该研究采用连续柱层析的方法从黄粉虫肠道中分离纯化出了一种凝乳蛋白酶。利用液相色谱串联质谱和Edman降解等方法比对得到该酶的氨基酸序列。使用生物信息学方法预测和分析了其理化性质和结构。结果表明,黄粉虫凝乳蛋白酶的分子质量约为29.68 kDa,凝乳活力为173.8 SU/mg,C/P(clotting activity/proteolytic activity)值为104.7。该酶的等电点为4.22;疏水性氨基酸比例为43.37%,不稳定性指数31.49,理化性质稳定。与小牛皱胃酶和骆驼凝乳酶比对发现,三者在N端序列和二级结构等方面具有较大差异;该酶64.8%的氨基酸残基的归一化B因子(normalized B-factor,BFP)值<0,说明其三级结构具有良好的稳定性。该研究可为昆虫凝乳蛋白酶的研究提供理论依据。

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来源
《食品与发酵工业》 |2022年第14期|93-99|共7页
作者
杨祥; 乔海军; 杨晓丽; 文鹏程; 汪月; 张卫兵; 张忠明;
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作者单位

甘肃农业大学食品科学与工程学院;

甘肃农业大学理学院;

甘肃省商业科技研究所有限公司;

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原文格式 PDF
正文语种 chi
中图分类食品工业;
关键词
黄粉虫; 凝乳蛋白酶; 分离纯化; 理化性质; 结构;

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