新型抗菌肽Perinerin在大肠杆菌中的融合表达

周庆峰; 李明月; 李成伟; 奚涛

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新型抗菌肽Perinerin在大肠杆菌中的融合表达

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为了获得新型抗菌肽 perinerin在大肠杆菌中的高效和可溶表达,实验首先采用SOE 法(重叠 PCR 法)获得的 perinerin 基因序列,对目的基因密码子优化,然后将其连接到 pET32a 载体中获得重组表达载体 pET32a-PEN,通过改变诱导时间和温度、诱导剂 IPTG 浓度以及诱变工程菌株等条件和方法,观察重组蛋白的表达效果,并运用金属螯合层析对融合蛋白进行纯化.SDS-PAGE 显示重组菌诱导后表达的融合蛋白分子量约为 26kD,采用变异重组菌株 MUT 3诱导表达,在 2×YT 培养基培养条件下,30 ℃诱导4 h 可获得高效表达的 perinerin 融合蛋白,其表达量约占菌体总蛋白的 50 % 左右,重组蛋白主要以可溶性表达形式存在,可溶性产物最高可达重组蛋白总表达量的 60 %.融合蛋白运用金属螯合层析一步纯化,纯度可达 90 % 以上.

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来源
《生物学杂志》 |2009年第2期|35-38|共4页
作者
周庆峰; 李明月; 李成伟; 奚涛;
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作者单位

商丘师范学院,河南商丘,476000;

中国药科大学生命科学学院,南京,210009;

商丘师范学院,河南商丘,476000;

中国药科大学生命科学学院,南京,210009;

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正文语种 chi
中图分类基因的表达;
关键词
perinerin; 融合蛋白; 诱导表达; 优化;

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