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热加工方式对牛乳过敏原α_(s1)-酪蛋白二级结构和抗原性的影响

         

摘要

为探究热加工方式对牛乳过敏原α_(s1)-酪蛋白构象和抗原性的影响,利用间接竞争酶联免疫吸附测定方法、免疫印迹方法分析不同加热条件下α_(s1)-酪蛋白免疫原性的变化,进而通过8-苯胺-1-萘磺酸荧光探针和圆二色谱分析其二级结构变化,初步揭示热处理调控过敏原α_(s1)-酪蛋白抗原性的机制。结果表明:在80℃、60 min,90℃、10 min,90℃、60 min条件下热处理后,α_(s1)-酪蛋白中α-螺旋结构含量显著低于未加热α_(s1)-酪蛋白,在70℃、20 min,80℃、20 min,90℃、20 min条件下热处理后,α_(s1)-酪蛋白中无规卷曲含量显著增加,70~100℃加热20 min条件下表面荧光强度最强,其他温度-时间条件下二级结构含量变化不显著;α_(s1)-酪蛋白构象的变化导致α_(s1)-酪蛋白的抗原性显著降低,间接竞争酶联免疫吸附测定显示,在70~100℃加热20 min条件下,α_(s1)-酪蛋白的抗原残留量均较高,而免疫印迹方法显示不同温度-时间条件下α_(s1)-酪蛋白仍具有免疫反应特性,建议进一步通过动物实验揭示热处理调控α_(s1)-酪蛋白抗原性的机制。

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