重组小鼠IL-33成熟蛋白的原核表达、纯化及活性检测

朱俊丰; 桑力轩; 杨芳丽; 李岩; 翟景波; 高植鹏; 邓芳博; 孙逊; 王大南; 吕昌龙

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目的为了在大肠埃希菌中表达具有生物学活性的小鼠IL-33成熟蛋白。方法利用PCR技术从pc DNA3.1-IL-33质粒中扩增小鼠IL-33成熟蛋白的基因,将其插入原核表达载体p ET21a(+),构建成p ET21a-m IL-33质粒,转化至大肠埃希菌BL21,筛选出可表达m IL-33的大肠埃希菌工程菌株。经IPTG诱导表达,用镍柱亲和层析法纯化。结果经SDS-PAGE分析获得纯度高达95%的m IL-33蛋白,相对分子质量18 000。ELISA试验显示m IL-33可以有效的促进肠系膜淋巴细胞产生Th2型细胞因子(IL-5),与未处理组的差异具有显著的统计学意义。结论利用大肠埃希菌表达系统表达了具有生物活性的m IL-33蛋白,为继续开展IL-33在炎症性肠病的免疫治疗研究奠定了基础。

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来源
《微生物学免疫学进展》 |2015年第5期|13-16|共4页
作者
朱俊丰; 桑力轩; 杨芳丽; 李岩; 翟景波; 高植鹏; 邓芳博; 孙逊; 王大南; 吕昌龙;
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作者单位

中国医科大学基础医学院免疫学教研室;

辽宁大学生命科学学院;

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正文语种 chi
中图分类免疫分子生物学（免疫化学）;
关键词
白细胞介素33; 原核表达; 纯化; 检测; 活性; Interleukin; 33;

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