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腐食酪螨第3组分过敏原的分子结构、理化性质及抗原表位分析

         
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目的分析腐食酪螨第3组分过敏原(Tyrp 3)的结构、理化性质、B/T细胞抗原表位。方法从美国国家生物信息技术中心(NCBI)数据库中索引到Tyrp 3蛋白的氨基酸序列。运用网络在线数据库ProtScaletools分析了Tyrp 3蛋白的一级结构;采用SOPMA网络在线服务器分析Tyrp 3蛋白的二级结构;采用网络在线数据库SWISS⁃MODEL完成对Tyrp 3蛋白三级结构的同源建模,并对预测得到的Tyrp 3蛋白三级结构模型稳定性进行验证。运用网络在线数据库SignalP 4.1预测Tyrp 3的信号肽;运用网络在线数据库TMHMM2.0预测Tyrp 3的跨膜区域的位置。运用网络在线服务器ProtScaletools预测分析了Tyrp 3蛋白的理化性质,包括Tyrp 3的亲疏水性、不稳定性指数、理论等电点(pI),以及运用网络在线数据库NetPhos3.1分析Tyrp 3的磷酸化位点。利用DNA⁃STARLasergene软件中的Protean软件、网络在线数据库BCPreds和免疫表位数据库(IEDB)网络在线数据库预测分析了Tyrp 3的B细胞表位,利用网络在线数据库NetMHCⅡ2.2和网络在线数据库NetMHCⅡpan-3.1预测分析了Tyrp 3的T细胞表位。结果Tyrp 3蛋白质的一级结构共含有269个氨基酸,分子量为28380.13 Da。Tyrp 3的二级结构包括α螺旋(氨基酸占比19.65%)、β转角(氨基酸占比5.96%)、延伸链(氨基酸占比25.61%)和无规则卷曲(氨基酸占比50.19%)。通过同源建模得到的Tyrp 3蛋白三级结构,经验证Tyrp 3蛋白的三级结构的同源建模结果是合理的。Tyrp 3第1~16位氨基酸为Tyrp 3的信号肽;Tyrp 3蛋白跨膜结构域的氨基酸起始位置到终止位置为247~268。Tyrp 3是一种亲水且理化性质稳定的蛋白,其理论等电点5.63;Tyrp 3含有9个丝氨酸激酶、7个苏氨酸激酶及3个酪氨酸激酶磷酸化位点。Tyrp 3的B细胞抗原表位有5个肽序列,其氨基酸位置分别为第102~113位氨基酸、第145~150位氨基酸、第161~170位氨基酸、第207~221位氨基酸、第237~242位氨基酸,T细胞表位的肽序列有3个,其氨基酸位置分别为第89~100位氨基酸、第114~125位氨基酸和第175~185位氨基酸。结论Tyrp 3是一种亲水且理化性质稳定的蛋白,预测得到的B/T抗原表位为Tyrp 3表位的疫苗和肽-ELISA检测试剂盒的研发提供参考。

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