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In Crystallo Capture of a CovalentIntermediate in the UDP-Galactopyranose Mutase Reaction

机译:在共价的结晶捕获中UDP-半乳糖苷酶突变的中间产物

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摘要

UDP-galactopyranose mutase (UGM) plays an essential role in galactofuranose biosynthesis in pathogens by catalyzing the conversion of UDP-galactopyranose to UDP-galactofuranose. Here we report the first crystal structure of a covalent intermediate in the UGM reaction. The 2.3 Å resolution structure reveals UDP bound in the active site and galactopyranose linked to the FAD through a covalent bond between the anomeric C of galactopyranose and N5 of the FAD. The structure confirms the role of the flavin as nucleophile and supports the hypothesis that the proton destined for O5 of galactofuranose is shuttled from N5 of the FAD via O4 of the FAD.
机译:UDP-吡喃半乳糖突变酶(UGM)通过催化UDP-吡喃半乳糖转化为UDP-吡喃半乳糖而在病原体中半呋喃呋喃糖生物合成中发挥重要作用。在这里,我们报告了UGM反应中共价中间体的第一个晶体结构。 2.3Å分辨率结构揭示了UDP结合在活性位点中,并且通过吡喃半乳糖的异头C与FAD的N5之间的共价键连接到FAD的吡喃半乳糖。该结构证实了黄素作为亲核试剂的作用,并支持了假说,即以半乳糖呋喃糖为O5的质子通过FAD的O4从FAD的N5穿梭。

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