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首页> 美国卫生研究院文献>Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications >Production crystallization and preliminary crystallographic analysis of Allochromatium vinosum thiosulfate dehydrogenase TsdA an unusual acidophilic c-type cytochrome
【2h】

Production crystallization and preliminary crystallographic analysis of Allochromatium vinosum thiosulfate dehydrogenase TsdA an unusual acidophilic c-type cytochrome

机译：异色变色变色变色变色变色酶TsdA的生产结晶和初步晶体学分析

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The ability to perform the very simple oxidation of two molecules of thiosulfate to tetrathionate is widespread among prokaryotes. Despite the prevalent occurrence of tetrathionate formation and its well documented significance within the sulfur cycle, little is known about the enzymes that catalyze the oxidative condensation of two thiosulfate anions. To fill this gap, the thiosulfate dehydrogenase (TsdA) enzyme from the purple sulfur bacterium Allochromatium vinosum was recombinantly expressed in Escherichia coli, purified and crystallized, and a crystallographic data set was collected. The crystals belonged to the monoclinic space group C2, with unit-cell parameters a = 79.2, b = 69.9, c = 57.9 Å, β = 129.3°, contained one monomer per asymmetric unit and diffracted to a resolution of 1.98 Å.
机译：在原核生物中，普遍存在将硫代硫酸盐的两个分子非常简单地氧化为四硫代酸盐的能力。尽管普遍存在四硫氰酸酯的形成及其在硫循环中的充分文献记载的意义，但对催化两种硫代硫酸根阴离子的氧化缩合反应的酶知之甚少。为了填补这一空白，将紫色硫细菌异色变色菌（Allochromatium v​​inosum）的硫代硫酸盐脱氢酶（TsdA）酶在大肠杆菌中重组表达，纯化和结晶，并收集了晶体学数据集。晶体属于单斜晶空间群C2，单位晶胞参数a = 79.2，b = 69.9，c = 57.9，，β= 129.3°，每个不对称单元包含一种单体，并衍射至1.98Å的分辨率。

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