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首页> 美国卫生研究院文献>Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications >Crystallization and preliminary X-ray crystallographic studies of the CARD domain of human CARMA1
【2h】

Crystallization and preliminary X-ray crystallographic studies of the CARD domain of human CARMA1

机译：人CARMA1的CARD结构域的结晶和初步X射线晶体学研究

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The CARMA1 signalosome, which is composed of CARMA1 [caspase recruitment domain (CARD) containing MAGUK protein 1], BCL10 (B-cell lymphoma 10) and MALT1 (mucosa-associated lymphoid tissue lymphoma translocation protein 1), is a molecular-signalling complex that performs pivotal functions in T-cell receptor (TCR) and B-cell receptor (BCR) mediated NF-κB activation. In this study, the CARD domain of human CARMA1 (CARMA1 CARD), corresponding to amino acids 14–109, was overexpressed in Escherichia coli using an engineered C-terminal His tag. CARMA1 CARD was then purified to homogeneity and crystallized at 293 K. Finally, X-ray diffraction data were collected to a resolution of 3.2 Å from a crystal belonging to space group P212121 with unit-cell parameters a = 45.73, b = 53.37, c = 91.89 Å.
机译：CARMA1信号小体是一种分子信号复合物，由CARMA1 [含MAGUK蛋白1的胱天蛋白酶募集结构域（CARD），BCL10（B细胞淋巴瘤10）和MALT1（粘膜相关淋巴样组织淋巴瘤易位蛋白1）组成。在T细胞受体（TCR）和B细胞受体（BCR）介导的NF-κB激活中起关键作用。在这项研究中，人类CARMA1的CARD结构域（CARMA1 CARD）对应于14-109位氨基酸，使用工程C端His标签在大肠杆菌中过表达。然后将CARMA1 CARD纯化至均质并在293 K结晶。最后，从属于P212121空间群的晶体中，将X射线衍射数据收集到分辨率为3.2Å，其晶胞参数a = 45.73，b = 53.37，c = 91.89Å。

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