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【2h】

pH Dependence of Charge Multipole Moments in Proteins

机译：蛋白质中电荷多极矩的pH依赖性

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摘要

Electrostatic interactions play a fundamental role in the structure and function of proteins. Due to ionizable amino acid residues present on the solvent-exposed surfaces of proteins, the protein charge is not constant but varies with the changes in the environment—most notably, the pH of the surrounding solution. We study the effects of pH on the charge of four globular proteins by expanding their surface charge distributions in terms of multipoles. The detailed representation of the charges on the proteins is in this way replaced by the magnitudes and orientations of the multipole moments of varying order. Focusing on the three lowest-order multipoles—the total charge, dipole, and quadrupole moment—we show that the value of pH influences not only their magnitudes, but more notably and importantly also the spatial orientation of their principal axes. Our findings imply important consequences for the study of protein-protein interactions and the assembly of both proteinaceous shells and patchy colloids with dissociable charge groups.
机译：静电相互作用在蛋白质的结构和功能中起着基本作用。由于蛋白质暴露于溶剂的表面上存在可电离的氨基酸残基，因此蛋白质电荷不是恒定的，而是随环境的变化而变化，尤其是周围溶液的pH值。我们通过扩展其在多极点上的表面电荷分布来研究pH对四种球形蛋白电荷的影响。蛋白质上电荷的详细表示以这种方式被变化的多极矩的大小和方向所取代。着眼于三个最低阶的多极子（总电荷，偶极子和四极矩），我们发现pH值不仅影响它们的大小，而且更重要地也是重要地影响了它们主轴的空间方向。我们的发现对蛋白质-蛋白质相互作用的研究以及蛋白质壳和具有可分离电荷基团的片状胶体的组装都具有重要意义。

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