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【2h】

GLUT1CBP(TIP2/GIPC1) Interactions with GLUT1 and Myosin VI: Evidence Supporting an Adapter Function for GLUT1CBP

机译：GLUT1CBP（TIP2 / GIPC1）与GLUT1和Myosin VI的相互作用：支持G​​LUT1CBP适配器功能的证据

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摘要

We identified a novel interaction between myosin VI and the GLUT1 transporter binding protein GLUT1CBP(GIPC1) and first proposed that as an adapter molecule it might function to couple vesicle-bound proteins to myosin VI movement. This study refines the model by identifying two myosin VI binding domains in the GIPC1 C terminus, assigning respective oligomerization and myosin VI binding functions to separate N- and C-terminal domains, and defining a central region in the myosin VI tail that binds GIPC1. Data further supporting the model demonstrate that 1) myosin VI and GIPC1 interactions do not require a mediating protein; 2) the myosin VI binding domain in GIPC1 is necessary for intracellular interactions of GIPC1 with myosin VI and recruitment of overexpressed myosin VI to membrane structures, but not for the association of GIPC1 with such structures; 3) GIPC1/myosin VI complexes coordinately move within cellular extensions of the cell in an actin-dependent and microtubule-independent manner; and 4) blocking either GIPC1 interactions with myosin VI or GLUT1 interactions with GIPC1 disrupts normal GLUT1 trafficking in polarized epithelial cells, leading to a reduction in the level of GLUT1 in the plasma membrane and concomitant accumulation in internal membrane structures.
机译：我们确定了肌球蛋白VI和GLUT1转运蛋白结合蛋白GLUT1CBP（GIPC1）之间的新型相互作用，并首次提出，作为衔接分子，它可能起到将囊泡结合蛋白与肌球蛋白VI运动耦合的作用。这项研究通过识别GIPC1 C末端的两个肌球蛋白VI结合结构域，分配各自的低聚和肌球蛋白VI结合功能以分离N和C末端结构域，并定义了结合GIPC1的肌球蛋白VI尾部的中央区域来完善模型。进一步支持该模型的数据表明：1）肌球蛋白VI和GIPC1的相互作用不需要介导的蛋白质； 2）GIPC1中的肌球蛋白VI结合结构域对于GIPC1与肌球蛋白VI的细胞内相互作用以及将过表达的肌球蛋白VI募集到膜结构是必需的，但对于GIPC1与这种结构的结合不是必需的； 3）GIPC1 /肌球蛋白VI复合物以肌动蛋白依赖性和微管依赖性方式在细胞的细胞延伸区内协同移动；和4）阻断GIPC1与肌球蛋白VI的相互作用或阻断GLUT1与GIPC1的相互作用，破坏了极化上皮细胞中正常GLUT1的运输，从而降低了质膜中GLUT1的水平，并伴随着内部膜结构的积累。

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