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X-ray crystallography study on ribosome recycling: the mechanism of binding and action of RRF on the 50S ribosomal subunit

机译：X射线晶体学研究核糖体回收：RRF对50S核糖体亚基的结合和作用机理

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This study presents the crystal structure of domain I of the Escherichia coli ribosome recycling factor (RRF) bound to the Deinococcus radiodurans 50S subunit. The orientation of RRF is consistent with the position determined on a 70S-RRF complex by cryoelectron microscopy (cryo-EM). Alignment, however, requires a rotation of 7° and a shift of the cryo-EM RRF by a complete turn of an α-helix, redefining the contacts established with ribosomal components. At 3.3 Å resolution, RRF is seen to interact exclusively with ribosomal elements associated with tRNA binding and/or translocation. Furthermore, these results now provide a high-resolution structural description of the conformational changes that were suspected to occur on the 70S-RRF complex, which has implications for the synergistic action of RRF with elongation factor G (EF-G). Specifically, the tip of the universal bridge element H69 is shifted by 20 Å toward h44 of the 30S subunit, suggesting that RRF primes the intersubunit bridge B2a for the action of EF-G. Collectively, our data enable a model to be proposed for the dual action of EF-G and RRF during ribosome recycling.
机译：这项研究提出了结合到放射硬核球菌50S亚基的大肠杆菌核糖体再循环因子（RRF）的结构域I的晶体结构。 RRF的方向与通过冷冻电子显微镜（cryo-EM）在70S-RRF络合物上确定的位置一致。但是，对齐需要旋转7°并通过完全旋转α螺旋来使cryo-EM RRF移位，从而重新定义与核糖体成分建立的接触。在3.3Å分辨率下，可以看到RRF仅与与tRNA结合和/或易位相关的核糖体元件相互作用。此外，这些结果现在提供了怀疑在70S-RRF复合物上发生的构象变化的高分辨率结构描述，这对RRF与延伸因子G（EF-G）的协同作用具有影响。具体地说，通用桥元件H69的尖端向30S亚基的h44偏移了20，这表明RRF启动了亚基间桥B2a以实现EF-G的作用。总的来说，我们的数据使得能够提出一个模型，用于核糖体回收过程中EF-G和RRF的双重作用。

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