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【2h】

Regulatory coiled-coil domains promote head-to-head assemblies of AAA+ chaperones essential for tunable activity control

机译：监管螺旋线圈域促进了可调节活动控制必不可少的AAA +分子伴侣的头对头组装

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Ring-forming AAA+ chaperones exert ATP-fueled substrate unfolding by threading through a central pore. This activity is potentially harmful requiring mechanisms for tight repression and substrate-specific activation. The AAA+ chaperone ClpC with the peptidase ClpP forms a bacterial protease essential to virulence and stress resistance. The adaptor MecA activates ClpC by targeting substrates and stimulating ClpC ATPase activity. We show how ClpC is repressed in its ground state by determining ClpC cryo-EM structures with and without MecA. ClpC forms large two-helical assemblies that associate via head-to-head contacts between coiled-coil middle domains (MDs). MecA converts this resting state to an active planar ring structure by binding to MD interaction sites. Loss of ClpC repression in MD mutants causes constitutive activation and severe cellular toxicity. These findings unravel an unexpected regulatory concept executed by coiled-coil MDs to tightly control AAA+ chaperone activity.
机译：成环的AAA +分子伴侣穿过中心孔，从而发挥ATP催化底物的作用。此活动可能有害，需要严格抑制和特定底物激活的机制。带有肽酶ClpP的AAA +伴侣ClpC形成一种细菌蛋白酶，对细菌的毒力和抗逆性至关重要。衔接子MecA通过靶向底物并刺激ClpC ATPase活性来激活ClpC。我们通过确定带有或不带有MecA的ClpC冷冻EM结构，展示了ClpC如何在其基态下被抑制。 ClpC形成大型的两螺旋组件，它们通过盘绕线圈中间域（MD）之间的头对头接触进行关联。 MecA通过与MD相互作用位点结合，将这种静止状态转化为活性平面环结构。 MD突变体中ClpC抑制的丧失导致组成性激活和严重的细胞毒性。这些发现揭示了盘绕MD实施的意想不到的监管概念，以严格控制AAA +分子伴侣的活性。

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