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首页> 美国卫生研究院文献>Molecular and Cellular Biology >Functional dissection of p56lck a protein tyrosine kinase which mediates interleukin-2-induced activation of the c-fos gene.
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Functional dissection of p56lck a protein tyrosine kinase which mediates interleukin-2-induced activation of the c-fos gene.

机译：p56lck的功能解剖p56lck是一种蛋白酪氨酸激酶介导白介素2诱导c-fos基因的激活。

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摘要

Members of the newly identified receptor family for cytokines characteristically lack the intrinsic protein tyrosine kinase domain that is a hallmark of other growth factor receptors. Instead, accumulating evidence suggests that these receptors utilize nonreceptor-type protein tyrosine kinases for downstream signal transduction by cytokines. We have shown previously that the interleukin-2 receptor beta-chain interacts both physically and functionally with a Src family member, p56lck, and that p56lck activation leads to induction of the c-fos gene. However, the mechanism linking p56lck activation with c-fos induction remains unelucidated. In the present study, we systematically examined the extent of c-fos promoter activation by expression of a series of p56lck mutants, using a transient cotransfection assay. The results define a set of the essential amino acid residues that regulate p56lck induction of the c-fos promoter. We also provide evidence that the serum-responsive element and sis-inducible element are both targets through which p56lck controls c-fos gene activation.
机译：新发现的细胞因子受体家族的成员通常缺乏内在蛋白酪氨酸激酶结构域，而酪氨酸激酶结构域是其他生长因子受体的标志。相反，越来越多的证据表明这些受体利用非受体型蛋白酪氨酸激酶进行细胞因子的下游信号转导。先前我们已经证明白介素2受体的β链与Src家族成员p56lck发生物理和功能相互作用，并且p56lck的激活导致c-fos基因的诱导。然而，仍未阐明将p56lck激活与c-fos诱导联系起来的机制。在本研究中，我们使用瞬时共转染测定，通过表达一系列p56lck突变体，系统地检查了c-fos启动子激活的程度。结果定义了一组调节c-fos启动子的p56lck诱导的必需氨基酸残基。我们还提供证据表明，血清反应元件和sis诱导元件都是p56lck通过其控制c-fos基因激活的靶标。

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