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【2h】

Rippled β-Sheet Formation by an Amyloid-β Fragment Indicates Expanded Scope of Sequence Space for Enantiomeric β-Sheet Peptide Coassembly

机译：淀粉样蛋白-β片段的波纹化的β-Sheet形成表明对映体β-Sheet肽共组装的序列空间扩大了范围

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In 1953, Pauling and Corey predicted that enantiomeric β-sheet peptides would coassemble into so-called “rippled” β-sheets, in which the β-sheets would consist of alternating l- and d-peptides. To date, this phenomenon has been investigated primarily with amphipathic peptide sequences composed of alternating hydrophilic and hydrophobic amino acid residues. Here, we show that enantiomers of a fragment of the amyloid-β (Aβ) peptide that does not follow this sequence pattern, amyloid-β (16–22), readily coassembles into rippled β-sheets. Equimolar mixtures of enantiomeric amyloid-β (16–22) peptides assemble into supramolecular structures that exhibit distinct morphologies from those observed by self-assembly of the single enantiomer pleated β-sheet fibrils. Formation of rippled β-sheets composed of alternating l- and d-amyloid-β (16–22) is confirmed by isotope-edited infrared spectroscopy and solid-state NMR spectroscopy. Sedimentation analysis reveals that rippled β-sheet formation by l- and d-amyloid-β (16–22) is energetically favorable relative to self-assembly into corresponding pleated β-sheets. This work illustrates that coassembly of enantiomeric β-sheet peptides into rippled β-sheets is not limited to peptides with alternating hydrophobic/hydrophilic sequence patterns, but that a broader range of sequence space is available for the design and preparation of rippled β-sheet materials.
机译：1953年，鲍林（Pau​​ling）和科里（Corey）预测对映体β-折叠肽会共组装成所谓的“波纹”β-折叠，其中β-折叠将由交替的l和d肽组成。迄今为止，已经主要用由交替的亲水和疏水氨基酸残基组成的两亲性肽序列研究了这种现象。在这里，我们显示不遵循此序列模式的淀粉样蛋白-β（Aβ）肽片段的对映体淀粉样蛋白-β（16-22），很容易共组装成波纹状的β-折叠。对映体淀粉样蛋白-β（16-22）肽的等摩尔混合物组装成超分子结构，与单个对映体打褶的β-片状原纤维的自组装所观察到的形态不同。同位素编辑的红外光谱和固态NMR光谱证实了由交替的l和d淀粉样β（16-22）组成的波纹β片的形成。沉积分析表明，相对于自组装成相应的褶皱β-片层而言，由l-和d-淀粉样蛋白-β（16-22）形成的波纹β-片层在能量上是有利的。这项工作说明对映体β-折叠肽共组装成波纹状β-折叠并不限于具有交替的疏水/亲水序列模式的肽，而是有更大范围的序列空间可用于设计和制备波纹状β-折叠材料。 。

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