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首页> 美国卫生研究院文献>Nucleic Acids Research >Quantitative parameters for amino acid-base interaction: implications for prediction of protein-DNA binding sites.
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Quantitative parameters for amino acid-base interaction: implications for prediction of protein-DNA binding sites.

机译：氨基酸-碱基相互作用的定量参数：预测蛋白质-DNA结合位点的含义。

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摘要

Inspection of the amino acid-base interactions in protein-DNA complexes is essential to the understanding of specific recognition of DNA target sites by regulatory proteins. The accumulation of information on protein-DNA co-crystals challenges the derivation of quantitative parameters for amino acid-base interaction based on these data. Here we use the coordinates of 53 solved protein-DNA complexes to extract all non-homologous pairs of amino acid-base that are in close contact, including hydrogen bonds and hydrophobic interactions. By comparing the frequency distribution of the different pairs to a theoretical distribution and calculating the log odds, a quantitative measure that expresses the likelihood of interaction for each pair of amino acid-base could be extracted. A score that reflects the compatibility between a protein and its DNA target can be calculated by summing up the individual measures of the pairs of amino acid-base involved in the complex, assuming additivity in their contributions to binding. This score enables ranking of different DNA binding sites given a protein binding site and vice versa and can be used in molecular design protocols. We demonstrate its validity by comparing the predictions using this score with experimental binding results of sequence variants of zif268 zinc fingers and their DNA binding sites.
机译：蛋白质-DNA复合物中氨基酸-碱基相互作用的检查对于理解调节蛋白对DNA靶位点的特异性识别至关重要。蛋白质-DNA共晶体上信息的积累对基于这些数据的氨基酸-碱基相互作用定量参数的推导提出了挑战。在这里，我们使用53种已解决的蛋白质-DNA复合物的坐标来提取紧密接触的所有非同源氨基酸碱基对，包括氢键和疏水相互作用。通过将不同对的频率分布与理论分布进行比较并计算对数几率，可以提取表示每对氨基酸碱基相互作用可能性的定量度量。假设蛋白质对结合的贡献具有可加性，则可以通过汇总涉及复合物的氨基酸碱基对的各个度量来计算反映蛋白质与其DNA靶标之间相容性的分数。该评分可以对给定蛋白质结合位点的不同DNA结合位点进行排名，反之亦然，并且可以在分子设计方案中使用。我们通过将该分数与zif268锌指序列变异体及其DNA结合位点的实验结合结果进行比较，证明了其有效性。

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