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首页> 美国卫生研究院文献>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Conformational flexibility and protein folding: rigid structural fragments connected by flexible joints in subtilisin BPN.
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Conformational flexibility and protein folding: rigid structural fragments connected by flexible joints in subtilisin BPN.

机译：构象柔性和蛋白质折叠：枯草杆菌蛋白酶BPN中通过柔性接头连接的刚性结构片段。

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Conformational energy calculations are used to analyze the interactions of structural substructures in subtilisin BPN. These substructures are kept fixed or "rigid" so that the only variables in the calculations are the backbone segments that separate them. The flexible segments are assumed to be free turns. Using this representation of the protein it is possible to predict both a likely order of events along a folding pathway and preferred modes of conformational changes of the native protein. Moreover, when the native structure has been perturbed by moving the substructures apart, it is possible to assess the range of interactions that return the protein, upon energy minimization, to its original conformation. These results suggest an approach to the folding problem based on the piecemeal formation of tertiary structure from smaller prefolded fragments.
机译：构象能量计算用于分析枯草杆菌蛋白酶BPN中结构子结构的相互作用。这些子结构保持固定或“刚性”，以便计算中唯一的变量是将它们分开的主干段。假定柔性段为自由转弯。使用蛋白质的这种表示，可以预测沿折叠途径的事件的可能顺序和天然蛋白质的构象变化的优选模式。此外，当通过将子结构分开而扰乱了天然结构时，可以评估在能量最小化时将蛋白质返回其原始构象的相互作用范围。这些结果提出了基于较小的预折叠片段的三级结构的零碎形成来解决折叠问题的方法。

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