Isotope-detected 1H NMR studies of proteins: a general strategy for editing interproton nuclear Overhauser effects by heteronuclear decoupling with application to phage lambda repressor.

机译：同位素检测的1H NMR蛋白质研究：通过异核去耦编辑质子间核Overhauser效应的一般策略并应用于噬菌体λ阻遏物。

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A strategy for editing interproton nuclear Overhauser effects (NOEs) in proteins is proposed and illustrated. Selective incorporation of 13C- (or 15N)-labeled amino acids into a protein permits NOEs involving the labeled residues to be identified by heteronuclear difference decoupling. Such heteronuclear editing simplifies the NOE difference spectrum and avoids ambiguities due to spin diffusion. Isotope-detected 1H NMR thus opens to study proteins too large for conventional one- and two-dimensional NMR methods (20-75 kDa). We have applied this strategy to the N-terminal domain of phage lambda repressor, a protein of dimer molecular mass 23 kDa. A tertiary NOE from an internal aromatic ring (Phe-51) to a beta-13C-labeled alanine residue (Ala-62) is demonstrated.

机译：提出并举例说明了编辑蛋白质中质子间核过度劳累效应（NOE）的策略。将13 C-（或15 N）标记的氨基酸选择性地掺入蛋白质中，可以通过异核差异解偶联来鉴定涉及标记残基的NOE。这种异核编辑简化了NOE差异谱，并避免了由于自旋扩散引起的歧义。因此，同位素检测的1H NMR可以用于研究对于常规一维和二维NMR方法（20-75 kDa）而言太大的蛋白质。我们已经将该策略应用于噬菌体λ阻遏物的N末端结构域，该蛋白是二聚体分子量为23 kDa的蛋白质。证明了从内部芳环（Phe-51）到β-13C标记的丙氨酸残基（Ala-62）的叔NOE。

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期刊名称 Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
作者
M A Weiss; A G Redfield; R H Griffey;
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作者单位

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年(卷),期 1986(83),5
年度 1986
页码 1325–1329
总页数 5
原文格式 PDF
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关键词

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