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首页> 美国卫生研究院文献>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Insights into antibody catalysis: structure of an oxygenation catalyst at 1.9-angstrom resolution.
【2h】

Insights into antibody catalysis: structure of an oxygenation catalyst at 1.9-angstrom resolution.

机译：深入了解抗体催化：1.9埃分辨率的氧化催化剂的结构。

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摘要

The x-ray crystal structures of the sulfide oxidase antibody 28B4 and of antibody 28B4 complexed with hapten have been solved at 2.2-angstrom and 1.9-angstrom resolution, respectively. To our knowledge, these structures are the highest resolution catalytic antibody structures to date and provide insight into the molecular mechanism of this antibody-catalyzed monooxygenation reaction. Specifically, the data suggest that entropic restriction plays a fundamental role in catalysis through the precise alignment of the thioether substrate and oxidant. The antibody active site also stabilizes developing charge on both sulfur and periodate in the transition state via cation-pi and electrostatic interactions, respectively. In addition to demonstrating that the active site of antibody 28B4 does indeed reflect the mechanistic information programmed in the aminophosphonic acid hapten, these high-resolution structures provide a basis for enhancing turnover rates through mutagenesis and improved hapten design.
机译：硫化物氧化酶抗体28B4和与半抗原复合的抗体28B4的x射线晶体结构已分别以2.2埃和1.9埃的分辨率解析。据我们所知，这些结构是迄今为止分辨率最高的催化抗体结构，可深入了解这种抗体催化的单加氧反应的分子机制。具体而言，数据表明，熵限制通过硫醚底物和氧化剂的精确对准在催化中起基本作用。抗体活性位点还分别通过阳离子-π和静电相互作用，使过渡态的硫和高碘酸盐上的显影电荷稳定。除了证明抗体28B4的活性位点确实反映了氨基膦酸半抗原中编程的机械信息外，这些高分辨率结构还提供了通过诱变和改进的半抗原设计来提高周转率的基础。

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