A model of fibrin formation based on crystal structures of fibrinogen and fibrin fragments complexed with synthetic peptides

机译：一种基于纤维蛋白晶体结构的纤维蛋白形成模型纤维蛋白原和纤维蛋白片段与合成肽复合

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A blood clot is a meshwork of fibrin fibers built up by the systematic assembly of fibrinogen molecules proteolyzed by thrombin. Here, we describe a model of how the assembly process occurs. Five kinds of interaction are explicitly defined, including two different knob–hole interactions, an end-to-end association between γ-chains, a lateral association between γ-chains, and a hypothetical lateral interaction between β-chains. The last two of these interactions are responsible for protofibril association and are predicated on intermolecular packing arrangements observed in crystal structures of fibrin double-D fragments cocrystallized with synthetic peptides corresponding to the knobs exposed by the release of the fibrinopeptides A and B.

机译：血凝块是由凝血酶蛋白水解的纤维蛋白原分子的系统组装而建立的纤维蛋白纤维网。在这里，我们描述了组装过程如何发生的模型。明确定义了五种相互作用，包括两种不同的旋钮-孔相互作用，γ链之间的端到端关联，γ链之间的横向关联以及β链之间的假设的横向相互作用。这些相互作用的最后两个是原纤维缔合的原因，并基于在与合成肽共结晶的纤维蛋白双D片段的晶体结构中观察到的分子间堆积排列，该合成肽对应于通过释放纤维蛋白肽A和B暴露的纽结。

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期刊名称 Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
作者
Zhe Yang; Igor Mochalkin; Russell F. Doolittle;
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作者单位

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年(卷),期 2000(97),26
年度 2000
页码 14156–14161
总页数 6
原文格式 PDF
正文语种
中图分类
关键词
blood clots crystal packing protofibrils macromolecular assembly;

机译：血凝块;晶体堆积;原纤维;大分子组装;

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