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首页> 美国卫生研究院文献>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Crystal structure of the yeast eIF4A-eIF4G complex: An RNA-helicase controlled by protein–protein interactions
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Crystal structure of the yeast eIF4A-eIF4G complex: An RNA-helicase controlled by protein–protein interactions

机译：酵母eIF4A-eIF4G复合物的晶体结构：一种受蛋白质相互作用的RNA解旋酶

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Translation initiation factors eIF4A and eIF4G form, together with the cap-binding factor eIF4E, the eIF4F complex, which is crucial for recruiting the small ribosomal subunit to the mRNA 5′ end and for subsequent scanning and searching for the start codon. eIF4A is an ATP-dependent RNA helicase whose activity is stimulated by binding to eIF4G. We report here the structure of the complex formed by yeast eIF4G's middle domain and full-length eIF4A at 2.6-Å resolution. eIF4A shows an extended conformation where eIF4G holds its crucial DEAD-box sequence motifs in a productive conformation, thus explaining the stimulation of eIF4A's activity. A hitherto undescribed interaction involves the amino acid Trp-579 of eIF4G. Mutation to alanine results in decreased binding to eIF4A and a temperature-sensitive phenotype of yeast cells that carry a Trp579Ala mutation as its sole source for eIF4G. Conformational changes between eIF4A's closed and open state provide a model for its RNA-helicase activity.
机译：翻译起始因子eIF4A和eIF4G与帽结合因子eIF4E（即eIF4F复合体）一起形成，这对于将小核糖体亚基募集到mRNA 5'末端以及随后的扫描和搜索起始密码子至关重要。 eIF4A是一种ATP依赖性RNA解旋酶，其活性通过与eIF4G结合而被激发。我们在这里报告了由酵母eIF4G的中间结构域和全长eIF4A以2.6-Å分辨率形成的复合物的结构。 eIF4A显示了一个扩展的构象，其中eIF4G在生产构象中保留了其关键的DEAD-box序列基序，从而解释了eIF4A活性的刺激。迄今为止尚未描述的相互作用涉及eIF4G的氨基酸Trp-579。突变为丙氨酸会导致与eIF4A的结合减少，以及带有Trp579Ala突变作为eIF4G唯一来源的酵母细胞的温度敏感性表型。 eIF4A的关闭状态和打开状态之间的构象变化为其RNA解旋酶活性提供了一个模型。

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