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Combining blue native polyacrylamide gel electrophoresis with liquid chromatography tandem mass spectrometry as an effective strategy for analyzing potential membrane protein complexes of Mycobacterium bovis bacillus Calmette-Guérin

机译：结合蓝色天然聚丙烯酰胺凝胶电泳和液相色谱串联质谱法作为分析牛分枝杆菌Calmette-Guérin潜在膜蛋白复合物的有效策略

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BackgroundTuberculosis is an infectious bacterial disease in humans caused primarily by Mycobacterium tuberculosis, and infects one-third of the world's total population. Mycobacterium bovis bacillus Calmette-Guérin (BCG) vaccine has been widely used to prevent tuberculosis worldwide since 1921. Membrane proteins play important roles in various cellular processes, and the protein-protein interactions involved in these processes may provide further information about molecular organization and cellular pathways. However, membrane proteins are notoriously under-represented by traditional two-dimensional polyacrylamide gel electrophoresis (2-D PAGE) and little is known about mycobacterial membrane and membrane-associated protein complexes. Here we investigated M. bovis BCG by an alternative proteomic strategy coupling blue native PAGE to liquid chromatography tandem mass spectrometry (LC-MS/MS) to characterize potential protein-protein interactions in membrane fractions.
机译：背景技术结核病是人类的一种传染性细菌疾病，主要由结核分枝杆菌引起，并感染了世界总人口的三分之一。自1921年以来，牛分枝杆菌Calmette-Guérin（BCG）疫苗已在世界范围内广泛用于预防结核病。膜蛋白在各种细胞过程中均起着重要作用，并且这些过程中涉及的蛋白-蛋白相互作用可能提供有关分子组织和细胞学的进一步信息。途径。然而，众所周知，传统的二维聚丙烯酰胺凝胶电泳（2-D PAGE）不能代表膜蛋白，对分枝杆菌膜和膜相关蛋白复合物知之甚少。在这里，我们通过另一种蛋白质组学策略研究了牛分枝杆菌BCG，该方法将蓝色天然PAGE与液相色谱串联质谱（LC-MS / MS）耦合，以表征膜级分中潜在的蛋白质-蛋白质相互作用。

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