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【2h】

The nature of the sulphur atom liberated from xanthine oxidase by cyanide. Evidence from e.p.r. spectroscopy after 35S substitution.

机译：黄嘌呤氧化酶通过氰化物释放出硫原子的性质。来自e.p.r.的证据35S替代后的光谱学。

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Active xanthine oxidase was labelled specifically with 33S in the cyanide-labile site of the molybdenum centre. The Very Rapid molybdenum (V) e.p.r. signal, generated from this, shows strong coupling of 33S to molybdenum, providing unambiguous evidence that, at least in the signal-giving species, this sulphur atom is a ligand of molybdenum. The structure of the signal-giving species is discussed.

机译：活性黄嘌呤氧化酶在钼中心氰化物不稳定的位点用33S特异性标记。极快钼（V）e.p.r.由此产生的信号显示33S与钼之间的强耦合，提供了明确的证据，至少在信号提供物种中，该硫原子是钼的配体。讨论了给信号物质的结构。

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期刊名称 Biochemical Journal
作者
J P Malthouse; R C Bray;
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作者单位

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年(卷),期 1980(191),1
年度 1980
页码 265–267
总页数 3
原文格式 PDF
正文语种
中图分类分子生物学;
关键词

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1. The nature of the sulphur atom liberated from xanthine oxidase by cyanide. Evidence from e.p.r. spectroscopy after 33S substitution [J] . J P Malthouse, R C Bray The biochemical journal . 1980,第1期

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机译：黄嘌呤氧化酶通过氰化物释放出硫原子的性质。来自e.p.r.的证据35S替代后的光谱学。

The nature of the sulphur atom liberated from xanthine oxidase by cyanide. Evidence from e.p.r. spectroscopy after 35S substitution.

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