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首页> 美国卫生研究院文献>Nature Communications >Ultrafast carbon monoxide photolysis and heme spin-crossover in myoglobin via nonadiabatic quantum dynamics
【2h】

Ultrafast carbon monoxide photolysis and heme spin-crossover in myoglobin via nonadiabatic quantum dynamics

机译：通过非绝热量子动力学实现肌红蛋白中超快的一氧化碳光解和血红素自旋交叉

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Light absorption of myoglobin triggers diatomic ligand photolysis and a spin crossover transition of iron(II) that initiate protein conformational change. The photolysis and spin crossover reactions happen concurrently on a femtosecond timescale. The microscopic origin of these reactions remains controversial. Here, we apply quantum wavepacket dynamics to elucidate the ultrafast photochemical mechanism for a heme–carbon monoxide (heme–CO) complex. We observe coherent oscillations of the Fe–CO bond distance with a period of 42 fs and an amplitude of ∼1 Å. These nuclear motions induce pronounced geometric reorganization, which makes the CO dissociation irreversible. The reaction is initially dominated by symmetry breaking vibrations inducing an electron transfer from porphyrin to iron. Subsequently, the wavepacket relaxes to the triplet manifold in ∼75 fs and to the quintet manifold in ∼430 fs. Our results highlight the central role of nuclear vibrations at the origin of the ultrafast photodynamics of organometallic complexes.
机译：肌红蛋白的光吸收触发双原子配体光解和铁（II）的自旋交叉转变，从而引发蛋白质构象变化。光解和自旋交叉反应在飞秒时间内同时发生。这些反应的微观起源仍存在争议。在这里，我们应用量子波包动力学来阐明血红素-一氧化碳（heme-CO）复合物的超快光化学机理。我们观察到Fe-CO键距的相干振荡周期为42 fs，振幅约为1Å。这些核运动引起明显的几何重组，这使CO解离是不可逆的。该反应最初是由对称破坏振动主导的，该对称破坏振动引起电子从卟啉转移到铁。随后，波包在〜75 fs处松弛到三重态歧管，在〜430 fs处松弛到五重音歧管。我们的研究结果突出了核振动在有机金属配合物超快光动力学起源中的核心作用。

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