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【2h】

AP2 controls clathrin polymerization with a membrane-activated switch

机译：AP2通过膜激活开关控制网格蛋白聚合

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Clathrin-mediated endocytosis (CME) is vital for the internalization of most cell-surface proteins. In CME, plasma membrane-binding clathrin adaptors recruit and polymerize clathrin to form clathrin-coated ‘pits’ into which cargo is sorted. AP2 is the most abundant adaptor, and is pivotal to CME. By determining a new structure of AP2 that includes the clathrin-binding β2-hinge and developing an AP2-dependent budding assay, we reveal the existence of an autoinhibitory mechanism that prevents clathrin recruitment by cytosolic AP2. A large-scale conformational change driven by the plasma membrane phosphoinositide PtdIns(4,5)P2 and cargo relieves this autoinhibition, so triggering clathrin recruitment and hence clathrin-coated bud formation. This molecular switching mechanism constitutes an unsuspected layer of regulation that couples AP2’s membrane recruitment to its key functions of cargo and clathrin binding.
机译：网格蛋白介导的内吞作用（CME）对于大多数细胞表面蛋白的内在化至关重要。在CME中，质膜结合网格蛋白衔接子募集并聚合网格蛋白，以形成网格蛋白涂层的“坑”，将货物分类到其中。 AP2是最丰富的适配器，对CME至关重要。通过确定包括网格蛋白结合β2-铰链的AP2的新结构并开发一种依赖于AP2的出芽测定，我们揭示了一种自动抑制机制的存在，可以阻止网格蛋白被胞质AP2募集。由质膜磷酸肌醇PtdIns（4,5）P2和货物驱动的大规模构象变化缓解了这种自抑制作用，从而触发了网格蛋白的募集并因此形成了网格蛋白涂层的芽形成。这种分子转换机制构成了不可预知的调节层，将AP2的膜募集与其货物和网格蛋白结合的关键功能结合在一起。

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