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首页> 美国卫生研究院文献>The Journal of Biological Chemistry >Eukaryotic Release Factor 3 Is Required for Multiple Turnovers of Peptide Release Catalysis by Eukaryotic Release Factor 1
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Eukaryotic Release Factor 3 Is Required for Multiple Turnovers of Peptide Release Catalysis by Eukaryotic Release Factor 1

机译：真核生物释放因子1的肽释放催化的多次周转需要真核生物释放因子3

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Eukaryotic peptide release factor 3 (eRF3) is a conserved, essential gene in eukaryotes implicated in translation termination. We have systematically measured the contribution of eRF3 to the rates of peptide release with both saturating and limiting levels of eukaryotic release factor 1 (eRF1). Although eRF3 modestly stimulates the absolute rate of peptide release (∼5-fold), it strongly increases the rate of peptide release when eRF1 is limiting (>20-fold). This effect was generalizable across all stop codons and in a variety of contexts. Further investigation revealed that eRF1 remains associated with ribosomal complexes after peptide release and subunit dissociation and that eRF3 promotes the dissociation of eRF1 from these post-termination complexes. These data are consistent with models where eRF3 principally affects binding interactions between eRF1 and the ribosome, either prior to or subsequent to peptide release. A role for eRF3 as an escort for eRF1 into its fully accommodated state is easily reconciled with its close sequence similarity to the translational GTPase EFTu.
机译：真核肽释放因子3（eRF3）是真核生物中保守的必需基因，与翻译终止有关。我们已经系统地测量了eRF3在饱和和有限水平的真核生物释放因子1（eRF1）的作用下对肽释放速率的贡献。尽管eRF3适度地刺激了肽释放的绝对速率（约5倍），但是当eRF1受到限制时（> 20倍），它会大大提高肽释放的速率。在所有终止密码子和各种情况下，这种效应都是普遍的。进一步的研究表明，在肽释放和亚基解离后，eRF1仍与核糖体复合物相关，并且eRF3促进了这些终止后复合物中eRF1的解离。这些数据与其中肽释放之前或之后eRF3主要影响eRF1和核糖体之间的结合相互作用的模型一致。 eRF3作为eRF1进入其完全适应状态的伴游者的作用很容易与其与翻译GTPase EFTu的紧密序列相似性相吻合。

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