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Optimization of Hydrolysis Conditions for the Production of Angiotensin-I Converting Enzyme-Inhibitory Peptides and Isolation of a Novel Peptide from Lizard Fish (Saurida elongata) Muscle Protein Hydrolysate

机译：蜥蜴鱼肌肉蛋白水解产物中血管紧张素转化酶抑制肽的水解条件的优化及新型肽的分离

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Lizard fish (Saurida elongata) muscle protein was hydrolyzed using neutral protease to produce protein hydrolysate (LFPH), and the hydrolysis conditions were investigated using response-surface methodology. The optimum conditions for producing peptides with the highest angiotensin-I converting enzyme (ACE)-inhibitory activity were the following: enzyme-to-substrate ratio of 10,000 U/g, temperature of 48 °C, pH 7.0, and hydrolysis time of 2 h. Under these conditions, the ACE-inhibitory activity of LFPH and the degree of hydrolysis were 84% and 24%, respectively. A novel ACE-inhibitory peptide was isolated from LFPH using ultrafiltration, Sephadex G-15, and high-performance liquid chromatography. The amino acid sequence of the ACE-inhibitory peptide was identified as Ser-Pro-Arg-Cys-Arg (SPRCR), and its IC50 was 41 ± 1 µM.
机译：使用中性蛋白酶水解蜥蜴鱼（Saurida elongata）的肌肉蛋白以产生蛋白水解物（LFPH），并使用响应面方法研究其水解条件。产生具有最高血管紧张素I转化酶（ACE）抑制活性的肽的最佳条件如下：酶与底物之比为10,000 U / g，温度为48°C，pH 7.0，水解时间为2 H。在这些条件下，LFPH的ACE抑制活性和水解度分别为84％和24％。使用超滤，Sephadex G-15和高效液相色谱法从LFPH中分离出一种新型的ACE抑制肽。 ACE抑制肽的氨基酸序列鉴定为Ser-Pro-Arg-Cys-Arg（SPRCR），IC50为41±1 µM。

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