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Ligand pathways in neuroglobin revealed by low-temperature photodissociation and docking experiments

机译：低温光解离和对接实验揭示神经球蛋白中的配体途径

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A combined biophysical approach was applied to map gas-docking sites within murine neuroglobin (Ngb), revealing snapshots of events that might govern activity and dynamics in this unique hexacoordinate globin, which is most likely to be involved in gas-sensing in the central nervous system and for which a precise mechanism of action remains to be elucidated. The application of UV–visible microspectroscopy in crystallo, solution X-ray absorption near-edge spectroscopy and X-ray diffraction experiments at 15–40 K provided the structural characterization of an Ngb photolytic intermediate by cryo-trapping and allowed direct observation of the relocation of carbon monoxide within the distal heme pocket after photodissociation. Moreover, X-ray diffraction at 100 K under a high pressure of dioxygen, a physiological ligand of Ngb, unravelled the existence of a storage site for O2 in Ngb which coincides with Xe-III, a previously described docking site for xenon or krypton. Notably, no other secondary sites were observed under our experimental conditions.
机译：一种组合的生物物理方法被用于绘制鼠神经球蛋白（Ngb）内的气体停靠位点，揭示了可能控制这种独特的六坐标球蛋白活动和动态的事件的快照，该事件最有可能参与中枢神经系统的气体传感系统，其精确的作用机理还有待阐明。紫外可见光谱在结晶，溶液X射线吸收近边缘光谱和X射线衍射实验中在15–40 K上的应用提供了Ngb光解中间体的低温捕获结构特征，并可以直接观察迁移光解离后在远端血红素袋内的一氧化碳此外，在高压下（Ngb的生理学配体）双氧在100 K下进行的X射线衍射揭示了Ngb中O2的存储位点的存在，该位点与Xe-III（先前描述的氙或k的对接位点）重合。值得注意的是，在我们的实验条件下没有观察到其他次要位点。

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