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【2h】

Investigation by DFT Methods of the Damage of Human Serum Albumin Including Amino Acid Derivative Schiff Base Zn(II) Complexes by IR-FEL Irradiation

机译：用DFT方法研究IR-FEL辐射对人血清白蛋白（包括氨基酸衍生的席夫碱Zn（II）配合物）的损害

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An infrared free electron laser (IR-FEL) can decompose aggregated proteins by excitation of vibrational bands. In this study, we prepared hybrid materials of protein (human serum albumin; HSA) including several new Schiff base Zn(II) complexes incorporating amino acid (alanine and valine) or dipeptide (gly-gly) derivative moieties, which were synthesized and characterized with UV-vis, circular dichroism (CD), and IR spectra. Density functional theory (DFT) and time dependent DFT (TD-DFT) calculations were also performed to investigate vibrational modes of the Zn(II) complexes. An IR-FEL was used to irradiate HSA as well as hybrid materials of HSA-Zn(II) complexes at wavelengths corresponding to imine C=N, amide I, and amide II bands. Analysis of secondary structures suggested that including a Zn(II) complex into HSA led to the structural change of HSA, resulting in a more fragile structure than the original HSA. The result was one of the characteristic features of vibrational excitation of IR-FEL in contrast to electronic excitation by UV or visible light.
机译：红外自由电子激光（IR-FEL）可以通过激发振动带来分解聚集的蛋白质。在这项研究中，我们制备了蛋白质（人类血清白蛋白； HSA）的杂化材料，包括几种新的席夫碱Zn（II）配合物，结合了氨基酸（丙氨酸和缬氨酸）或二肽（gly-gly）衍生物，并进行了合成和表征具有紫外可见光谱，圆二色性（CD）和红外光谱。还进行了密度泛函理论（DFT）和时间依赖性DFT（TD-DFT）计算，以研究Zn（II）配合物的振动模式。 IR-FEL用于以对应于亚胺C = N，酰胺I和酰胺II波段的波长辐照HSA以及HSA-Zn（II）配合物的杂化材料。对二级结构的分析表明，在HSA中包含Zn（II）配合物会导致HSA的结构发生变化，从而导致结构比原始HSA更加脆弱。与紫外线或可见光的电子激发相比，该结果是IR-FEL振动激发的特征之一。

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