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Quality control of GPI-anchored proteins in the endoplasmic reticulum

机译：内质网中GPI锚定蛋白的质量控制

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Cells possess several quality control mechanisms for a proper folding and function of protein. Malfunction of the mechanisms causes some protein folding diseases. Many proteins are modified with a glycosylphosphatidylinositol (GPI) anchor in the endoplasmic reticulum (ER), but the quality control mechanisms of GPI-anchored proteins are not clear, so far. We developed a model misfolded GPI-anchored protein (Gasl~*p). Gasl~*p can be modified with a GPI anchor in ER, however, the modified Gasl~*p was excreted and degraded rapidly via a proteasome. We found that deacylation of GPI by an enzyme (Bstlp) plays important role in the quality control of GPI-anchored proteins.
机译：细胞具有多种蛋白质适当折叠和功能的质量控制机制。该机制的故障导致一些蛋白质折叠疾病。内质网（ER）中的糖基磷脂酰肌醇（GPI）锚修饰了许多蛋白质，但是到目前为止，GPI锚定蛋白质的质量控制机制尚不清楚。我们开发了模型错误折叠的GPI锚定蛋白（Gasl〜* p）。 Gasl〜* p可以用ER中的GPI锚进行修饰，但是，修饰的Gasl〜* p可以通过蛋白酶体排泄并迅速降解。我们发现一种酶（Bstlp）对GPI的脱酰作用在GPI锚定蛋白质的质量控制中起着重要作用。

著录项

  • 来源
    《AIST today》 |2006年第20期|22-22|共1页
  • 作者

    Morihisa Fujita;

  • 作者单位

    Research Center for Glycoscience;

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  • 正文语种 eng
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