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【24h】

CD and MCD Spectroscopic Studies of the Two Dps Miniferritin Proteins from Bacillus anthracis: Role of O2 and H2O2 Substrates in Reactivity of the Diiron Catalytic Centers

机译：CD和MCD光谱研究炭疽芽孢杆菌的两种Dps最小铁蛋白：O2和H2O2底物在Diiron催化中心反应性中的作用

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DNA protection during starvation (Dps) proteins are miniferritins found in bacteria and archaeanthat provide protection from uncontrolled Fe(II)/O radical chemistry; thus the catalytic sites are targets fornantibiotics against pathogens, such as anthrax. Ferritin protein cages synthesize ferric oxymineral fromFe(II)nand O2/H2O2, which accumulates in the large central cavity; for Dps, H2O2 is the more common Fe(II)noxidant contrasting with eukaryotic maxiferritins that often prefer dioxygen. To better understand thendifferences in the catalytic sites ofmaxi- versusminiferritins,we used a combination ofNIRcircular dichroismn(CD), magnetic circular dichroism (MCD), and variable-temperature, variable-fieldMCD (VTVHMCD) tonstudy Fe(II) binding to the catalytic sites of the two Bacillus anthracis miniferritins: one in which two Fe(II)nreact with O2 exclusively (Dps1) and a second in which both O2 or H2O2 can react with two Fe(II) (Dps2).nBoth result in the formation of iron oxybiomineral. The data show a single 5- or 6-coordinate Fe(II) in thenabsence of oxidant; Fe(II) binding toDps2 is 30u0001more stable thanDps1; and the lower limit ofKD for bindingna second Fe(II), in the absence of oxidant, is 2-3 orders ofmagnitude weaker than for the binding of the singlenFe(II). The data fit an equilibriummodel where binding of oxidant facilitates formation of the catalytic site, innsharp contrast to eukaryotic M-ferritins where the binuclear Fe(II) centers are preformed before binding ofnO2. The two different binding sequences illustrate the mechanistic range possible for catalytic sites of thenfamily of ferritins.
机译：饥饿（Dps）蛋白中的DNA保护是细菌和古细菌中发现的微型铁蛋白，可提供不受不受控制的Fe（II）/ O自由基化学作用的保护；因此，催化位点是针对病原体（如炭疽）的抗生素的靶标。铁蛋白蛋白笼由Fe（II）n和O2 / H2O2合成铁矿物质，这些铁矿物质聚集在大的中心腔中。与Dps相比，H2O2是更常见的Fe（II）n氧化剂，而真核Maxiferritins往往更喜欢使用双氧。为了更好地了解最大量和最大量的马鞭草素蛋白催化位点的差异，我们结合使用了近红外圆二色性（CD），磁性圆二色性（MCD）和变温变场MCD（VTVHMCD）扁桃体Fe（II）与催化位点结合两种炭疽芽孢杆菌微铁蛋白中的一种：一种是其中两个Fe（II）仅与O2反应（Dps1），另一种是其中O2或H2O2都可以与两个Fe（II）反应（Dps2）.n两者均导致铁的形成氧矿物质。数据表明在不存在氧化剂的情况下，只有一个5或6个配位的Fe（II）。与Dps2结合的Fe（II）比Dps1稳定30u0001；在不存在氧化剂的情况下，与第二个Fe（II）结合的KD的下限要比单键Fe（II）的结合弱2-3个数量级。数据符合平衡模型，其中氧化剂的结合促进了催化位点的形成，与真核M-铁蛋白形成鲜明对比，在真核M-铁蛋白中，双核Fe（II）中心先于nO2结合而形成。两种不同的结合序列说明了对于铁蛋白家族的催化位点可能的机制范围。

著录项

  • 来源
    《Biochemistry》 |2010年第49期|p.10516-10525|共10页
  • 作者

    Jennifer K. Schwartz Xiaofeng S. Liu Takehiko Tosha Adrienne Diebold Elizabeth C. Theil and Edward I. Solomon;

  • 作者单位

    ‡Department of Chemistry, StanfordUniversity, 333 CampusDrive, Stanford, California 94305,United States,§Council for BioIron atCHORI (Children’s Hospital Oakland Research Institute), 747 52nd Street, Oakland, California 94609, United States, and) Department of Nutritional Sciences and Molecular Toxicology, University of California;

    Berkeley, Morgan Hall,Berkeley, California 94720-3104, United States;

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