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【24h】

Cellular Uptake of Ribonuclease A Relies on Anionic Glycans

机译：核糖核酸酶A的细胞摄取依赖于阴离子糖。

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Bovine pancreatic ribonuclease (RNase A) can enter human cells, even though it lacks a cognatencell-surface receptor protein.Here, we report on the biochemical basis for its cellular uptake. Analyses in vitronand in cellulo revealed that RNase A interacts tightly with abundant cell-surface proteoglycans containingnglycosaminoglycans, such as heparan sulfate and chondroitin sulfate, as well as with sialic acid-containingnglycoproteins. The uptake of RNase A correlates with cell anionicity, as quantified by measuring electro-nphoretic mobility. The cellular binding and uptake of RNase A contrast with those of Onconase, annamphibian homologue that does not interact tightly with anionic cell-surface glycans. As anionic glycans arenespecially abundant on human tumor cells, our data predicate utility for mammalian ribonucleases as cancernchemotherapeutic agents.
机译：牛胰核糖核酸酶（RNase A）可以进入人细胞，尽管它缺乏干细胞表面受体蛋白。在这里，我们以生化为基础报告其细胞摄取。体外和纤维素分析表明，RNase A与大量含有糖胺聚糖的细胞表面蛋白聚糖（如硫酸乙酰肝素和硫酸软骨素）以及含有唾液酸的糖蛋白紧密相互作用。 RNase A的摄取与细胞阴离子性相关，如通过测量电泳迁移率所定量的。 RNase A的细胞结合和摄取与Onconase的相反，后者是与阴离子细胞表面聚糖没有紧密相互作用的Anphiphibian同源物。由于阴离子聚糖在人类肿瘤细胞上特别丰富，因此我们的数据表明哺乳动物核糖核酸酶可作为癌症化学治疗剂。

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  • 来源
    《Biochemistry》 |2010年第50期|p.10666-10673|共8页
  • 作者

    Tzu-Yuan Chao Luke D. Lavis and Ronald T. Raines;

  • 作者单位

    ‡Departments of Biochemistry and §Chemistry, University of Wisconsin—Madison, Madison, Wisconsin 53706, United States.) Current address: Janelia Farm Research Campus, Howard Hughes Medical Institute, 19700 Helix Drive,Ashburn, VA 20147;

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