...
首页> 外文期刊>Canadian Journal of Physiology and Pharmacology >The latch-bridge hypothesis of smooth muscle contraction
【24h】

The latch-bridge hypothesis of smooth muscle contraction

机译:平滑肌收缩的闩锁桥假说

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           

摘要

In contrast to striated muscle, both normalized force and shortening velocities are regulated functions of cross-bridge phosphorylation in smooth muscle. Physiologically this is manifested as relatively fast rates of contraction associated with transiently high levels of cross-bridge phosphorylation. In sustained contractions, Ca2+, cross-bridge phosphorylation, and ATP consumption rates fall, a phenomenon termed "latch". This review focuses on the Hai and Murphy (1988a) model that predicted the highly non-linear dependence of force on phosphorylation and a directly proportional dependence of shortening velocity on phosphorylation. This model hypothesized that (i) cross-bridge phosphorylation was obligatory for cross-bridge attachment, but also that (ii) dephosphorylation of an attached cross-bridge reduced its detachment rate. The resulting variety of cross-bridge cycles as predicted by the model could explain the observed dependencies of force and velocity on cross-bridge phosphorylation. New evidence supports modifications for more general applicability. First, myosin light chain phosphatase activity is regulated. Activation of myosin phosphatase is best demonstrated with inhibitory regulatory mechanisms acting via nitric oxide. The second modification of the model incorporates cooperativity in cross-bridge attachment to predict improved data on the dependence of force on phosphorylation. The molecular basis for cooperativity is unknown, but may involve thin filament proteins absent in striated muscle.Key words: chemo-mechanical transduction, activation-contraction coupling, cross-bridge, myosin light chain kinase, myosin light chain phosphatase, phosphorylation, cooperativity.Contrairement à ce que l'on peut observer dans le muscle squelettique, la force normalisée et les vitesses de raccourcissement sont, dans le muscle lisse, des fonctions régulées par la phosphorylation des ponts d'actine-myosine. Sur le plan physiologique, ce mécanisme se caractérise par des vitesses de contraction relativement rapides associées à des taux transitoirement élevés de phosphorylation des ponts. Durant des contractions soutenues, les taux de Ca2+, de phosphorylation des ponts et de consommation de l'ATP chutent, selon un phénomène est appelé « verrouillage » (« latch »). La présente synthèse traite principalement du modèle de Hai et Murphy (1988a) qui prédisait la dépendance fortement non linéaire de la force et une dépendance directement proportionnelle de la vitesse de raccourcissement envers la phosphorylation. Dans ce modèle, l'hypothèse était : (i) que la phosphorylation des ponts est nécessaire à leur attachement, mais (ii) que la déphosphorylation d'un pont attaché diminue son taux de détachement. La diversité de cycles de ponts résultante, prédite par le modèle, pourrait expliquer les dépendances observées de la force et de la vitesse envers la phosphorylation des ponts. De nouvelles données viennent étayer des modifications d'application générale. D'abord, l'activité phosphatase des chaînes légères de la myosine est régulée. L'activation de la myosine phosphatase est bien démontrée par les mécanismes régulateurs inhibiteurs véhiculés par le monoxyde d'azote. La deuxième modification du modèle incorpore la coopérativité dans l'attachement des ponts pour prédire de meilleurs résultats quant à la dépendance de la force envers la phosphorylation. La base moléculaire de la coopérativité est inconnue, mais elle pourrait impliquer des protéines liées aux filaments minces, absentes du muscle squelettique.Mot clés : transduction chimio-mécanique, couplage activation-contraction, pont d'actine-myosine, kinase de la chaîne légère de myosine, phosphatase de la chaîne légère de myosine, phosphorylation, coopérativité.[Traduit par la Rédaction]
机译:与横纹肌相反,归一化力和缩短速度都是平滑肌中跨桥磷酸化的调节功能。在生理上,这表现为相对高的收缩率,与瞬时高水平的跨桥磷酸化有关。在持续收缩中,Ca 2 + ,跨桥磷酸化和ATP消耗速率下降,这种现象称为“闩锁”。本文的重点是Hai和Murphy(1988a)模型,该模型预测了力对磷酸化的高度非线性依赖性以及缩短速度对磷酸化的直接比例依赖性。该模型假设(i)跨桥磷酸化对于跨桥连接是必须的,而且(ii)附着的跨桥的去磷酸化降低了其分离速率。由模型预测的所产生的各种跨桥循环可以解释观察到的力和速度对跨桥磷酸化的依赖性。新证据支持对更广泛适用性的修改。首先,调节肌球蛋白轻链磷酸酶的活性。肌球蛋白磷酸酶的激活最好通过一氧化氮的抑制性调节机制来证明。该模型的第二个修改在跨桥连接中包含了协同性,以预测有关力对磷酸化的依赖性的改进数据。协同作用的分子基础尚不清楚,但可能涉及横纹肌中不存在的细丝蛋白。关键词:化学机械传导,激活-收缩偶联,跨桥,肌球蛋白轻链激酶,肌球蛋白轻链磷酸酶,磷酸化,协同作用。 pe观察者dans le肌肉squelettique的矛盾,la normalnormaliséeet les vitesses de raccourcissement奏鸣曲,dans le muscle lisse,功能性磷酸化de ponts d'actine-肌苷。计划生理学,收缩性亲子鉴定,快速过渡协会,磷酸化和磷酸化。持久性果粒,Ca 2 + ,磷酸化,蓬松度和ATP持久性,持久性和芳香性。海地和墨菲的现代化个人特质负责人(1988a)强制性和非独立性监督的强制性比例,由维塞斯国进行的透明化使磷酸化。 Dans cemodèle,负责人:(i)负责人的磷酸酯化合酶,(ii)负责人的磷酸化合酶。法国国家自行车巡回赛,法国现代自行车巡回赛,法国力量巡回赛和法国维特卫视巡回赛都进行了磷酸化。修改应用程序通用手册。 D'abord,肌动蛋白磷酸链酶deréégulée。肌氨酸磷酸酶和二氧化氮的激活作用,一氧化氮被抑制。模范公司合并了法国国家警察总局的定量修饰,并强制了磷酸化。分子内的基础分子,蛋白质的内含物细丝切碎,肌肉稀疏缺席。肌苷,磷酸肌苷磷酸酶,磷酸化,coopérativité。[Traduit par laRédaction]

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱:kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备:11010802029741号 ICP备案号:京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有
  • 客服微信

  • 服务号