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Vectorial activation of smooth muscle myosin filaments and its modulation by telokin

机译：平滑肌肌球蛋白丝的矢量激活及其telokin的调节

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Smooth muscle myosin copurifies with myosin light chain kinase (MLCK) and calmodulin (CaM) as well as with variable amounts of myosin phosphatase. Therefore, myosin filaments formed in vitro also contain relatively high levels of these enzymes. Thus these filaments may be considered to be native-like because they are similar to those expected to exist in vivo. These endogenous enzymes are present at high concentrations relative to myosin, sufficient for rapid phosphorylation and dephosphorylation of the filaments at rates comparable to those observed for contraction and relaxation in intact muscle strips. The phosphorylation by MLCK/CaM complex appears to exhibit some directionality and is not governed by a random diffusional process. For the mixtures of myosin filaments with and without the endogenous MLCK/CaM complex, the complex preferentially phosphorylates its own parent filament at a higher rate than the neighboring filaments. This selective or vectorial-like activation is lost or absent when myosin filaments are dissolved at high ionic strength. Similar vectorial-like activation is exhibited by the reconstituted filament suspensions, but the soluble systems composed of isolated regulatory light chain or soluble myosin head subfragments exhibit normal diffusional kinetic behavior. At physiological concentrations, kinase related protein (telokin) effectively modulates the activation process by reducing the phosphorylation rate of the filaments without affecting the overall phosphorylation level. This results from telokin-induced liberation of the active MLCK/CaM complex from the filaments, so that the latter can also activate the neighboring filaments via a slower diffusional process. When this complex is bound at insufficient levels, this actually results in acceleration of the initial phosphorylation rates. In short, I suggest that in smooth muscle, telokin plays a chaperone role for myosin and its filaments.Key words: smooth muscle, regulation, myosin filament, phosphorylation, activation mechanism, myosin kinase, phosphatase, telokin.La myosine du muscle lisse se co-purifie avec la kinase de la chaîne légère de la myosine (MLCK) et la calmoduline (CaM) ainsi qu'avec des quantités variables de la phosphatase de la myosine (MLCP). Ainsi, on peut considérer ces filaments de myosine comme des filaments natifs puisqu'ils sont similaires à ceux supposés exister in vivo. Ces enzymes endogènes sont présentes en concentrations élevées par rapport à la myosine, suffisantes pour la phosphorylation et la déphosphorylation des filaments à des taux comparables à ceux observés pour la contraction et la relaxation dans des lambeaux musculaires intacts. La phosphorylation par le complexe MLCK/CaM semble présenter une certaine « directionnalité » et n'est pas régulée par un processus de diffusion aléatoire. Pour les mélanges de filaments de myosine, avec et sans le complexe MLCK/CaM endogène, le complexe phosphoryle d'abord son filament souche à un taux plus élevé que les filaments voisins. Cette activation sélective ou de type vectoriel est perdue ou absente lorsque les filaments de myosine sont dissous dans un milieu à force ionique élevée. Les suspensions de filaments reconstitués montrent une activation de type vectoriel similaire, mais les systèmes solubles composés de sous-fragments de têtes de myosine solubles ou de chaînes légères régulatrices isolés présentent une cinétique de diffusion normale. Aux concentrations physiologiques, la protéine associée à la kinase (télokine) module efficacement le processus d'activation en réduisant le taux de phosphorylation des filaments sans modifier le taux de phosphorylation global. Ceci résulte de la libération induite par la télokine du complexe MLCK/CaM actif par les filaments, de sorte que celui-ci peut aussi activer les filaments voisins par un processus de diffusion plus lent. Lorsque ce complexe est lié en taux insuffisants, on observe alors une accélération des taux de phosphorylation initiaux. Je suggère donc que, dans le muscle lisse, la télokine joue un rôle de chaperon pour la myosine et ses filaments.Mots clés : muscle lisse, régulation, filament de myosine, phosphorylation, mécanisme d'activation, myosine kinase, phosphatase, télokine.[Traduit par la Rédaction]
机译：平滑肌肌球蛋白与肌球蛋白轻链激酶（MLCK）和钙调蛋白（CaM）以及可变数量的肌球蛋白磷酸酶共纯化。因此，体外形成的肌球蛋白丝也含有相对高水平的这些酶。因此，这些细丝可以被认为是天然的，因为它们类似于预期存在于体内的细丝。这些内源酶以相对于肌球蛋白高的浓度存在，足以使细丝快速磷酸化和去磷酸化，其速率与在完整的肌肉条中观察到的收缩和松弛相当。 MLCK / CaM复合物的磷酸化似乎表现出一定的方向性，不受随机扩散过程的控制。对于具有和不具有内源性MLCK / CaM复合物的肌球蛋白细丝的混合物，该复合物优先以比邻近细丝更高的速率磷酸化其自身的母体细丝。当肌球蛋白丝以高离子强度溶解时，这种选择性的或矢量样的活化作用消失或消失。重构的细丝悬浮液表现出类似的矢量样活化，但由分离的调节性轻链或可溶性肌球蛋白头亚片段组成的可溶性系统表现出正常的扩散动力学行为。在生理浓度下，激酶相关蛋白（telokin）可通过降低细丝的磷酸化率来有效调节激活过程，而不会影响总的磷酸化水平。这是由于telokin诱导活性MLCK / CaM复合物从细丝中释放出来，因此后者也可以通过较慢的扩散过程激活相邻的细丝。当该络合物以不足的水平结合时，这实际上导致初始磷酸化速率的加速。简而言之，我建议在平滑肌中，telokin对肌球蛋白及其细丝起着伴侣的作用。关键词：平滑肌，调节，肌球蛋白细丝，磷酸化，激活机制，肌球蛋白激酶，磷酸酶，telokin.La myosine du muscle lisse se共纯化肌酸激酶（MLCK）和钙调蛋白（CaM）的肌苷磷酸酶（MLCP）的定量变量。阿因斯（Ainsi）认为，在体内存在存在于肌肉中的长丝肌苷酶或长丝肌苷酶。肌内Ces酶在肌酸，磷酸化和细丝化后的细丝化程度上可保持相当程度的平衡，在肌肉收缩和松弛时可以观察到肌肉的完整。 MLCK / CaM复合物的磷酸化表现出一定的“方向性”和“扩散过程”。倒入肌氨酸长丝，AVEc等无味的MLCK / CaM内源蛋白，磷复光的长丝soucheàtaux以及长丝的voisins。可以选择激活各种矢量效果，也可以防止缺氧的肌无力，也可以选择强制性的电离。细丝悬浮液可恢复典型的矢量化蒙特利尔模拟活动，系统性可溶成分可溶解于肌醇可溶物的片段，可用于分离等速分布的普通异物。辅助浓度的生理学，蛋白水解酶（telokine）模块的功效，在过程中激活了磷酸化的长丝，而在无丝修饰剂中的磷酸化全球化。 MLCK / CaM活性长丝复合材料，以及在加工业过程中使用的长效葡萄丝。 Lorsque ce complexe estliéen taux insuffisants，观察到磷酸化起始的醛固酮。肌纤维，肌纤维和肌纤维长丝。肌纤维：肌纤维，肌纤维，肌纤维长丝，磷酸化，肌动蛋白活化，肌苷激酶，磷酸酶，磷酸酶。 [Traduit par laRédaction]

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