...
  • 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Cellular Physiology and Biochemistry >The C-terminus of ICln is Natively Disordered but Displays Local Structural Preformation
【24h】

The C-terminus of ICln is Natively Disordered but Displays Local Structural Preformation

机译：ICln的C端是天然无序的，但显示局部结构形式

获取原文
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

ICln is a vital, ubiquitously expressed protein with roles in cell volume regulation, angiogenesis, cell morphology, activation of platelets and RNA processing. In previous work we have determined the 3D structure of the N-terminus of ICln (residues 1-159), which folds into a PH-like domain followed by an unstructured region (residues H134 – Q159) containing protein-protein interaction sites. Here we present sequence-specific resonance assignments of the C-terminus (residues Q159 – H235) of ICln by NMR, and show that this region of the protein is intrinsically unstructured. By applying sup13/supCα- sup13/supCβ secondary chemical shifts to detect possible preferences for secondary structure elements we show that the C-terminus of ICln adopts a preferred α-helical organization between residues E170 and E187, and exists preferentially in extended conformations (β-strands) between residues D161 to Y168 and E217 to T223.
机译：ICln是一种至关重要的，普遍表达的蛋白，在细胞体积调节，血管生成，细胞形态，血小板活化和RNA加工中发挥作用。在先前的工作中，我们确定了ICln N末端（残基1-159）的3D结构，该结构折叠成PH样结构域，然后折叠成一个包含蛋白质-蛋白质相互作用位点的非结构化区域（残基H134 – Q159）。在这里，我们通过NMR显示ICln的C末端（残基Q159 – H235）的序列特异性共振分配，并表明该蛋白的区域本质上是非结构化的。通过应用 13 Cα- 13 Cβ二级化学位移来检测二级结构元素的可能偏好，我们表明ICln的C末端在残基之间采用了优选的α-螺旋结构E170和E187，并且优先存在于残基D161至Y168和E217至T223之间的延伸构象（β链）中。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号