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首页> 外文期刊>Chemotherapy Research and Practice >Identification of Functional Regulatory Residues of theβ-Lactam Inducible Penicillin Binding Protein in Methicillin-ResistantStaphylococcus aureus
【24h】

Identification of Functional Regulatory Residues of theβ-Lactam Inducible Penicillin Binding Protein in Methicillin-ResistantStaphylococcus aureus

机译：耐甲氧西林金黄色葡萄球菌中β-内酰胺诱导性青霉素结合蛋白功能调控残基的鉴定

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Resistance to methicillin byStaphylococcus aureusis a persistent clinical problem worldwide. A mechanism for resistance has been proposed in which methicillin resistantStaphylococcus aureus(MRSA) isolates acquired a new protein calledβ-lactam inducible penicillin binding protein (PBP-2′). The PBP-2′ functions by substituting other penicillin binding proteins which have been inhibited byβ-lactam antibiotics. Presently, there is no structural and regulatory information on PBP-2′ protein. We conducted a complete structural and functional regulatory analysis of PBP-2′ protein. Our analysis revealed that the PBP-2′ is very stable with more hydrophilic amino acids expressing antigenic sites. PBP-2′ has three striking regulatory points constituted by first penicillin binding site at Ser25, second penicillin binding site at Ser405, and finally a single metallic ligand binding site at Glu657 which binds toZn2+ions. This report highlights structural features of PBP-2′ that can serve as targets for developing new chemotherapeutic agents and conducting site direct mutagenesis experiments.
机译：金黄色葡萄球菌对甲氧西林的耐药性是世界范围内持续存在的临床问题。已经提出了一种耐药机制，其中耐甲氧西林的金黄色葡萄球菌（MRSA）分离物获得了一种称为β-内酰胺诱导性青霉素结合蛋白（PBP-2'）的新蛋白。 PBP-2'通过取代被β-内酰胺类抗生素抑制的其他青霉素结合蛋白而发挥功能。目前，尚无关于PBP-2'蛋白的结构和调控信息。我们对PBP-2'蛋白进行了完整的结构和功能调控分析。我们的分析表明，PBP-2'非常稳定，具有更多的亲水性氨基酸表达抗原位点。 PBP-2'具有三个引人注目的调节点，分别由Ser25上的第一个青霉素结合位点，Ser405上的第二个青霉素结合位点以及Glu657上与Zn2 +离子结合的单个金属配体结合位点组成。该报告重点介绍了PBP-2'的结构特征，可将其用作开发新的化学治疗剂和进行位点直接诱变实验的靶标。

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