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【24h】

A key centriole assembly interaction interface between human PLK4 and STIL appears to not be conserved in flies

机译：人类PLK4和STIL之间的关键中心粒装配相互作用接口似乎在果蝇中并不保守

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A small number of proteins form a conserved pathway of centriole duplication. In humans and flies, the binding of PLK4/Sak to STIL/Ana2 initiates daughter centriole assembly. In humans, this interaction is mediated by an interaction between the Polo-Box-3 (PB3) domain of PLK4 and the coiled-coil domain of STIL (HsCCD). We showed previously that the?Drosophila?Ana2 coiled-coil domain (DmCCD) is essential for centriole assembly, but it forms a tight parallel tetramer?in vitro?that likely precludes an interaction with PB3. Here, we show that the isolated HsCCD and HsPB3 domains form a mixture of homo-multimers?in vitro, but these readily dissociate when mixed to form the previously described 1:1 HsCCD:HsPB3 complex. In contrast, although?Drosophila?PB3 (DmPB3) adopts a canonical polo-box fold, it does not detectably interact with DmCCD?in vitro. Thus, surprisingly, a key centriole assembly interaction interface appears to differ between humans and flies.
机译：少量蛋白质形成中心粒复制的保守途径。在人类和果蝇中，PLK4 / Sak与STIL / Ana2的结合会启动子中心体组装。在人类中，这种相互作用是通过PLK4的Polo-Box-3（PB3）结构域与STIL的卷曲螺旋结构域（HsCCD）之间的相互作用介导的。我们以前曾证明，“果蝇” Ana2螺旋线圈结构域（DmCCD）对于中心粒装配是必不可少的，但它在体外形成紧密的平行四聚体？这可能排除了与PB3的相互作用。在这里，我们显示了分离的HsCCD和HsPB3结构域在体外形成了均聚物的混合物，但是当混合形成上述1：1 HsCCD：HsPB3复合物时，它们很容易解离。相反，尽管“果蝇” PB3（DmPB3）采用典型的polo-box折叠，但它在体外不能检测到与DmCCD“相互作用”。因此，令人惊讶的是，关键的中心粒装配体相互作用界面在人和果蝇之间似乎有所不同。

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