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首页> 外文期刊>Artificial cells, nanomedicine, and biotechnology. >Copolymerization of recombinant Phascolopsis gouldii hemerythrin with human serum albumin for use in blood substitutes
【24h】

Copolymerization of recombinant Phascolopsis gouldii hemerythrin with human serum albumin for use in blood substitutes

机译：重组古德氏古斯氏血红蛋白与人血清白蛋白的共聚合用于血液替代品

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Abstract Hemerythrin is an oxygen-carrying protein found in marine invertebrates and may be a promising alternative to hemoglobin for use in blood substitutes, primarily due to its negligible peroxidative toxicity. Previous studies have shown that glutaraldehyde-induced copolymerization of hemoglobin with bovine serum albumin increases the half-life of the active oxy form of hemoglobin (i.e. decreases the auto-oxidation rate). Here, we describe a protocol for glutaraldehyde copolymerization of Hr with human serum albumin and the dioxygen-binding properties of the co-polymerized products. The copolymerization with HSA results in alteration of hemerythrin’s dioxygen-binding properties in directions that may be favorable for use in blood substitutes.
机译：摘要Hemerythrin是在海洋无脊椎动物中发现的一种携氧蛋白，可能是血红蛋白用于血液替代品的一种有前途的替代品，主要是由于其过氧化毒性可忽略不计。先前的研究表明，戊二醛诱导的血红蛋白与牛血清白蛋白的共聚增加了血红蛋白的活性氧形式的半衰期（即降低了自氧化率）。在这里，我们描述了Hr与人血清白蛋白的戊二醛共聚的协议以及共聚产物的双氧结合特性。与HSA的共聚作用会导致血红蛋白的双氧键结合特性朝着可能适合用于血液替代品的方向改变。

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